清华大学学报（自然科学版）
清華大學學報（自然科學版）
청화대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF TSINGHUA UNIVERSITY SCIENCE AND TECHNOLOGY
1999年
6期
42-45
,共4页
杨红梅%毛启龙%薛涛%昌增益
楊紅梅%毛啟龍%薛濤%昌增益
양홍매%모계룡%설도%창증익
结核杆菌%小分子热休克蛋白%定点突变
結覈桿菌%小分子熱休剋蛋白%定點突變
결핵간균%소분자열휴극단백%정점돌변
结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).为研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨酸残基(Leu121)对寡聚体结构和活性的影响,该残基被分别定点突变成天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)、缬氨酸(Val)和丙氨酸(Ala)等.结果发现当Leu121被突变成Val和Ala时,通过SDS-PAGE凝胶电泳检测仍可见重组蛋白在大肠杆菌中的高水平表达,而当被突变成Asp和Asn时,在SDS-PAGE胶上,见不到Hsp16.3蛋白带.表明该残基可能对寡聚蛋白的结构稳定起重要作用.
結覈桿菌小分子熱休剋蛋白Hsp16.3為一由三箇三聚體組成的寡聚蛋白,併具有分子伴孃活性(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).為研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨痠殘基(Leu121)對寡聚體結構和活性的影響,該殘基被分彆定點突變成天鼕氨痠(Asp)、天鼕酰胺(Asn)、纈氨痠(Val)和丙氨痠(Ala)等.結果髮現噹Leu121被突變成Val和Ala時,通過SDS-PAGE凝膠電泳檢測仍可見重組蛋白在大腸桿菌中的高水平錶達,而噹被突變成Asp和Asn時,在SDS-PAGE膠上,見不到Hsp16.3蛋白帶.錶明該殘基可能對寡聚蛋白的結構穩定起重要作用.
결핵간균소분자열휴극단백Hsp16.3위일유삼개삼취체조성적과취단백,병구유분자반낭활성(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).위연구고도보수소수편단중고도보수소수량안산잔기(Leu121)대과취체결구화활성적영향,해잔기피분별정점돌변성천동안산(Asp)、천동선알(Asn)、힐안산(Val)화병안산(Ala)등.결과발현당Leu121피돌변성Val화Ala시,통과SDS-PAGE응효전영검측잉가견중조단백재대장간균중적고수평표체,이당피돌변성Asp화Asn시,재SDS-PAGE효상,견불도Hsp16.3단백대.표명해잔기가능대과취단백적결구은정기중요작용.
