光谱学与光谱分析
光譜學與光譜分析
광보학여광보분석
SPECTROSCOPY AND SPECTRAL ANALYSIS
2012年
7期
1815-1819
,共5页
石燕%刘凡%葛辉%陈智韡%郑为完
石燕%劉凡%葛輝%陳智韡%鄭為完
석연%류범%갈휘%진지위%정위완
微胶囊%蛋白质%二级结构%红外光谱
微膠囊%蛋白質%二級結構%紅外光譜
미효낭%단백질%이급결구%홍외광보
选用乳清蛋白、大豆分离蛋白分别与麦芽糊精共混作为微胶囊壁材,用红外光谱法研究这两种蛋白质在微胶囊形成前后的结构变化.结果表明:两种蛋白质分别与麦芽糊精共混,经过加热和喷雾于燥后,蛋白质的二级结构发生了改变,其中乳清蛋白二级结构α-螺旋含量降低1.90％,β-折叠含量增加0.89％,β-转角增加8.19％,无规卷曲减少7.18％.大豆分离蛋白二级结构α-螺旋含量降低1.64％,β-转角含量降低0.47％,β-折叠增加10.20％,无规卷曲减少了 9.03％.同时,两种蛋白质的酰胺Ⅰ带均向低波数方向移动,说明在微胶囊壁结构形成过程中两种蛋白质与麦芽糊精之间发生了相互作用,形成的氢键作用力较强.利用扫描电镜观察分别用两种蛋白质作为壁材包埋大豆油脂微胶囊的表面微结构,发现使用α-螺旋含量高的乳清蛋白为壁材的微胶囊表面更光滑、完整.
選用乳清蛋白、大豆分離蛋白分彆與麥芽糊精共混作為微膠囊壁材,用紅外光譜法研究這兩種蛋白質在微膠囊形成前後的結構變化.結果錶明:兩種蛋白質分彆與麥芽糊精共混,經過加熱和噴霧于燥後,蛋白質的二級結構髮生瞭改變,其中乳清蛋白二級結構α-螺鏇含量降低1.90％,β-摺疊含量增加0.89％,β-轉角增加8.19％,無規捲麯減少7.18％.大豆分離蛋白二級結構α-螺鏇含量降低1.64％,β-轉角含量降低0.47％,β-摺疊增加10.20％,無規捲麯減少瞭 9.03％.同時,兩種蛋白質的酰胺Ⅰ帶均嚮低波數方嚮移動,說明在微膠囊壁結構形成過程中兩種蛋白質與麥芽糊精之間髮生瞭相互作用,形成的氫鍵作用力較彊.利用掃描電鏡觀察分彆用兩種蛋白質作為壁材包埋大豆油脂微膠囊的錶麵微結構,髮現使用α-螺鏇含量高的乳清蛋白為壁材的微膠囊錶麵更光滑、完整.
선용유청단백、대두분리단백분별여맥아호정공혼작위미효낭벽재,용홍외광보법연구저량충단백질재미효낭형성전후적결구변화.결과표명:량충단백질분별여맥아호정공혼,경과가열화분무우조후,단백질적이급결구발생료개변,기중유청단백이급결구α-라선함량강저1.90％,β-절첩함량증가0.89％,β-전각증가8.19％,무규권곡감소7.18％.대두분리단백이급결구α-라선함량강저1.64％,β-전각함량강저0.47％,β-절첩증가10.20％,무규권곡감소료 9.03％.동시,량충단백질적선알Ⅰ대균향저파수방향이동,설명재미효낭벽결구형성과정중량충단백질여맥아호정지간발생료상호작용,형성적경건작용력교강.이용소묘전경관찰분별용량충단백질작위벽재포매대두유지미효낭적표면미결구,발현사용α-라선함량고적유청단백위벽재적미효낭표면경광활、완정.
