生物学杂志
生物學雜誌
생물학잡지
JOURNAL OF BIOLOGY
2010年
4期
35-38
,共4页
张庆英%周太梅%易德青%赵治国
張慶英%週太梅%易德青%趙治國
장경영%주태매%역덕청%조치국
S100A14%S100A13%同源建模%结构比对%分子对接
S100A14%S100A13%同源建模%結構比對%分子對接
S100A14%S100A13%동원건모%결구비대%분자대접
钙结合蛋白S100A14是S100家族中的新成员,其空间结构与功能尚未阐明.采用服务器PredietProtein 对人S100A14进行二级结构预测,利用同源建模法构建S100A14(序列12-102)的空间结构模型,经PROCHECK评估模型的可靠性,并将所构建的单体模型进行分子对接,预测S100A14形成同源二聚体的可能性及模式.结果显示,S100A14与S100A13的蛋白序列一致性最高,其C-端Ca2+ 结合区存在多个变异,但Cu2+和Zn2+结合位点保守存在;helix I与helix IV较S100A13延伸长,而helix Ⅰ、helix Ⅱ和helix Ⅳ与S100A13的四个α螺旋一样具有两亲性的结构特征,并且在S100A13中扮演重要角色的W77在S100A14的helix Ⅳ(W85)中也保守存在.空间结构上,S100A14与S100A13具极大相似性;分子对接显示S100A14单体间可以通过疏水作用力形成"X-型螺旋束"同源二聚体.这些结构特征的分析将为S100A14的功能研究提供重要线索.
鈣結閤蛋白S100A14是S100傢族中的新成員,其空間結構與功能尚未闡明.採用服務器PredietProtein 對人S100A14進行二級結構預測,利用同源建模法構建S100A14(序列12-102)的空間結構模型,經PROCHECK評估模型的可靠性,併將所構建的單體模型進行分子對接,預測S100A14形成同源二聚體的可能性及模式.結果顯示,S100A14與S100A13的蛋白序列一緻性最高,其C-耑Ca2+ 結閤區存在多箇變異,但Cu2+和Zn2+結閤位點保守存在;helix I與helix IV較S100A13延伸長,而helix Ⅰ、helix Ⅱ和helix Ⅳ與S100A13的四箇α螺鏇一樣具有兩親性的結構特徵,併且在S100A13中扮縯重要角色的W77在S100A14的helix Ⅳ(W85)中也保守存在.空間結構上,S100A14與S100A13具極大相似性;分子對接顯示S100A14單體間可以通過疏水作用力形成"X-型螺鏇束"同源二聚體.這些結構特徵的分析將為S100A14的功能研究提供重要線索.
개결합단백S100A14시S100가족중적신성원,기공간결구여공능상미천명.채용복무기PredietProtein 대인S100A14진행이급결구예측,이용동원건모법구건S100A14(서렬12-102)적공간결구모형,경PROCHECK평고모형적가고성,병장소구건적단체모형진행분자대접,예측S100A14형성동원이취체적가능성급모식.결과현시,S100A14여S100A13적단백서렬일치성최고,기C-단Ca2+ 결합구존재다개변이,단Cu2+화Zn2+결합위점보수존재;helix I여helix IV교S100A13연신장,이helix Ⅰ、helix Ⅱ화helix Ⅳ여S100A13적사개α라선일양구유량친성적결구특정,병차재S100A13중분연중요각색적W77재S100A14적helix Ⅳ(W85)중야보수존재.공간결구상,S100A14여S100A13구겁대상사성;분자대접현시S100A14단체간가이통과소수작용력형성"X-형라선속"동원이취체.저사결구특정적분석장위S100A14적공능연구제공중요선색.
