食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2010年
19期
231-235
,共5页
朱鸿%李想韵%王松%付伟丽%唐靓婷%诰赵伟%唐云明
硃鴻%李想韻%王鬆%付偉麗%唐靚婷%誥趙偉%唐雲明
주홍%리상운%왕송%부위려%당정정%고조위%당운명
鸭肝%谷氨酸脱氧酶%分离纯化%性质
鴨肝%穀氨痠脫氧酶%分離純化%性質
압간%곡안산탈양매%분리순화%성질
目的:获得鸭肝谷氨酸脱氢酶纯品并对其酶学性质进行研究.方法:采用丙酮脱脂、重金属离子沉淀、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-200凝胶层析方法,分离纯性鸭肝谷氨酸脱氢酶,用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法进行纯度鉴定和酶相对分子质量测定.结果:从鸭肝中分离纯化获得电泳纯的谷氨酸脱氢酶,纯化倍数为60.93倍,酶活力回收率为11.02%,比活力达24.37U/mg.酶相对分子质量为371.41,亚基相对分子质量为61.60.推测该酶由6个相同亚基构成.该酶对NADH的Km为53.19μmol/L,最适pH值为10.0,最适反应温度为35℃.该酶在pH8.0左右较稳定;在40℃以下酶活力保持稳定.Zn2+、Li+和Cu2+对该酶具有显著的抑制作用.结论:分离纯化获得谷氨酸脱氢酶,该酶具有较高应用价值.
目的:穫得鴨肝穀氨痠脫氫酶純品併對其酶學性質進行研究.方法:採用丙酮脫脂、重金屬離子沉澱、硫痠銨分級沉澱、DEAE-Sepharose離子交換層析和Sephacryl S-200凝膠層析方法,分離純性鴨肝穀氨痠脫氫酶,用SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法進行純度鑒定和酶相對分子質量測定.結果:從鴨肝中分離純化穫得電泳純的穀氨痠脫氫酶,純化倍數為60.93倍,酶活力迴收率為11.02%,比活力達24.37U/mg.酶相對分子質量為371.41,亞基相對分子質量為61.60.推測該酶由6箇相同亞基構成.該酶對NADH的Km為53.19μmol/L,最適pH值為10.0,最適反應溫度為35℃.該酶在pH8.0左右較穩定;在40℃以下酶活力保持穩定.Zn2+、Li+和Cu2+對該酶具有顯著的抑製作用.結論:分離純化穫得穀氨痠脫氫酶,該酶具有較高應用價值.
목적:획득압간곡안산탈경매순품병대기매학성질진행연구.방법:채용병동탈지、중금속리자침정、류산안분급침정、DEAE-Sepharose리자교환층석화Sephacryl S-200응효층석방법,분리순성압간곡안산탈경매,용SDS-취병희선알응효전영법진행순도감정화매상대분자질량측정.결과:종압간중분리순화획득전영순적곡안산탈경매,순화배수위60.93배,매활력회수솔위11.02%,비활력체24.37U/mg.매상대분자질량위371.41,아기상대분자질량위61.60.추측해매유6개상동아기구성.해매대NADH적Km위53.19μmol/L,최괄pH치위10.0,최괄반응온도위35℃.해매재pH8.0좌우교은정;재40℃이하매활력보지은정.Zn2+、Li+화Cu2+대해매구유현저적억제작용.결론:분리순화획득곡안산탈경매,해매구유교고응용개치.