植物学报
植物學報
식물학보
ACTA BOTANICA SINICA
2003年
4期
488-493
,共6页
翁羽翔%张蕾%杨健%全冬晖%汪力%杨国桢%藤井律子%小山泰%张建平%冯娟%余军华%张宝文
翁羽翔%張蕾%楊健%全鼕暉%汪力%楊國楨%籐井律子%小山泰%張建平%馮娟%餘軍華%張寶文
옹우상%장뢰%양건%전동휘%왕력%양국정%등정률자%소산태%장건평%풍연%여군화%장보문
二氧化钛纳米颗粒%细菌天线叶绿素%时间分辨光谱%电荷转移%能量转移%蛋白质
二氧化鈦納米顆粒%細菌天線葉綠素%時間分辨光譜%電荷轉移%能量轉移%蛋白質
이양화태납미과립%세균천선협록소%시간분변광보%전하전이%능량전이%단백질
TiO2 nanoparticle%LH2%time-resolved spectroscopy%charge transfer%energy transfer%protein
蛋白质在生物体内电荷转移过程中所起的作用迄今仍然是一个有争议的问题.其争论焦点是蛋白质在生物电荷转移过程中是否提供特殊的电子传递通道或者是仅仅作为普通的有机介质.应用飞秒时间分辨瞬态吸收光谱研究由光合细菌天线分子和平均粒径为8 nm的TiO2组装而成的超分子系统中长程电荷转移.晶体结构研究表明,光合细菌天线分子具有由多个α-脱辅基和β-脱辅基蛋白跨膜螺旋构成的双层空心柱面体结构,其中α-脱辅基蛋白跨膜螺旋构成的小环状体套于β-脱辅基蛋白跨膜螺旋构成的大环状体中.小环状体的空腔直径约为3.6 nm.光合色素细菌叶绿素和β-胡萝卜素分子处于两环之间.细菌叶绿素距离外周胞质膜最近,预计为1 nm.本研究试图将TiO2纳米颗粒部分装入光合细菌膜蛋白的腔体中,探讨细菌叶绿素与TiO2纳米颗粒间进行的光致长程电荷转移,进而揭示蛋白质在电荷转移过程中所起的作用.实验观察到细菌叶绿素B850在LH2/TiO2中的基态漂白恢复的时间常数明显地比在LH2中短,应用长程电荷转移模型,将蛋白质视为普通介电媒体,由电荷转移速率推算得到细菌叶绿素与TiO2纳米颗粒最近表面的距离为0.6 nm,表明TiO2纳米颗粒已经成功地部分装入光合细菌天线分子的空腔中.
蛋白質在生物體內電荷轉移過程中所起的作用迄今仍然是一箇有爭議的問題.其爭論焦點是蛋白質在生物電荷轉移過程中是否提供特殊的電子傳遞通道或者是僅僅作為普通的有機介質.應用飛秒時間分辨瞬態吸收光譜研究由光閤細菌天線分子和平均粒徑為8 nm的TiO2組裝而成的超分子繫統中長程電荷轉移.晶體結構研究錶明,光閤細菌天線分子具有由多箇α-脫輔基和β-脫輔基蛋白跨膜螺鏇構成的雙層空心柱麵體結構,其中α-脫輔基蛋白跨膜螺鏇構成的小環狀體套于β-脫輔基蛋白跨膜螺鏇構成的大環狀體中.小環狀體的空腔直徑約為3.6 nm.光閤色素細菌葉綠素和β-鬍蘿蔔素分子處于兩環之間.細菌葉綠素距離外週胞質膜最近,預計為1 nm.本研究試圖將TiO2納米顆粒部分裝入光閤細菌膜蛋白的腔體中,探討細菌葉綠素與TiO2納米顆粒間進行的光緻長程電荷轉移,進而揭示蛋白質在電荷轉移過程中所起的作用.實驗觀察到細菌葉綠素B850在LH2/TiO2中的基態漂白恢複的時間常數明顯地比在LH2中短,應用長程電荷轉移模型,將蛋白質視為普通介電媒體,由電荷轉移速率推算得到細菌葉綠素與TiO2納米顆粒最近錶麵的距離為0.6 nm,錶明TiO2納米顆粒已經成功地部分裝入光閤細菌天線分子的空腔中.
단백질재생물체내전하전이과정중소기적작용흘금잉연시일개유쟁의적문제.기쟁론초점시단백질재생물전하전이과정중시부제공특수적전자전체통도혹자시부부작위보통적유궤개질.응용비초시간분변순태흡수광보연구유광합세균천선분자화평균립경위8 nm적TiO2조장이성적초분자계통중장정전하전이.정체결구연구표명,광합세균천선분자구유유다개α-탈보기화β-탈보기단백과막라선구성적쌍층공심주면체결구,기중α-탈보기단백과막라선구성적소배상체투우β-탈보기단백과막라선구성적대배상체중.소배상체적공강직경약위3.6 nm.광합색소세균협록소화β-호라복소분자처우량배지간.세균협록소거리외주포질막최근,예계위1 nm.본연구시도장TiO2납미과립부분장입광합세균막단백적강체중,탐토세균협록소여TiO2납미과립간진행적광치장정전하전이,진이게시단백질재전하전이과정중소기적작용.실험관찰도세균협록소B850재LH2/TiO2중적기태표백회복적시간상수명현지비재LH2중단,응용장정전하전이모형,장단백질시위보통개전매체,유전하전이속솔추산득도세균협록소여TiO2납미과립최근표면적거리위0.6 nm,표명TiO2납미과립이경성공지부분장입광합세균천선분자적공강중.
The function of protein in long-range biological electron transfer is a question of debate. We report some preliminary results in femtosecond spectroscopic study of photosynthetic bacterial light-harvesting antenna complex assembled onto TiO2 nanoparticle with an average size of 8 nm in diameter. Crystal structure shows that photosynthetic bacterial antenna complex LH2 has a ring-like structure composed by α- and β-apoprotein helices. The α- and β-transmembrance helices construct two concentric cylinders with pigments bacteriochlorophyll a (Bchl a) and carotenoid (Car) buried inside the protein. We attempt to insert TiO2 nanoparticle into the cavity of the inner cylindrical hollow of LH2 to investigate the nature of the electron transfer between the excited-state Bchl a and the TiO2 nanoparticle. A significant decrease in the ground state bleaching recovery time constant for Bchl a at 850 nm (B850) in respect to that of the Bchl a in free LH2 has been observed. By using the relation of distance-dependent long-range electron transfer rate in protein, the distance between the donor B850 and the acceptor TiO2 nanoparticle has been estimated, which is about 0.6 nm. The proposed method of assembling proteins onto wide-gap semiconductor nanoparticle can be a promising way to determine the role of the protein playing in biological electron transfer processes.
