林业科学
林業科學
임업과학
SCIENTIA SILVAE SINICAE
2008年
12期
48-56
,共9页
胡孝义%谭晓风%田晓明%刘巧%罗茜%陈鸿鹏%胡芳名
鬍孝義%譚曉風%田曉明%劉巧%囉茜%陳鴻鵬%鬍芳名
호효의%담효풍%전효명%류교%라천%진홍붕%호방명
油茶%水通道蛋白基因%cDNA文库%水通道活性%生物信息学%同源建模
油茶%水通道蛋白基因%cDNA文庫%水通道活性%生物信息學%同源建模
유다%수통도단백기인%cDNA문고%수통도활성%생물신식학%동원건모
以构建的油茶cDNA文库为基础,采用交错延伸PCR技术,分离克隆到一个水通道蛋白基因的编码序列(coding sequence,CDS),它编码一个287aa的跨膜蛋白(GenBank蛋白质id:ACF39901).该蛋白可能由2条基因(GenBank登录号:EU850810、EU850811)编码,这2个基因具有相同的CDS和3'-UTR,但5'-UTR不同,其中之一多了2个小的插入片段.经对该蛋白的同源性比对和特征性基序分析,推测这个水通道蛋白属于质膜内在蛋白成员,定名为CoPIP1-1.通过同源建模,论证CoPIP1-1的水通道活性与通道口的(去)覆盖有关.N端与D环、B环的静电势作用导致了对通道口的(去)覆盖,并受磷酸化,质子化门控机制调控,质子化抑制通道活性,磷酸化则解除抑制.从同源建模的结果和细胞内的氧化状态推测该蛋白为组成型的低活性,这可能是油茶种子近成熟期脱水的成因之一.
以構建的油茶cDNA文庫為基礎,採用交錯延伸PCR技術,分離剋隆到一箇水通道蛋白基因的編碼序列(coding sequence,CDS),它編碼一箇287aa的跨膜蛋白(GenBank蛋白質id:ACF39901).該蛋白可能由2條基因(GenBank登錄號:EU850810、EU850811)編碼,這2箇基因具有相同的CDS和3'-UTR,但5'-UTR不同,其中之一多瞭2箇小的插入片段.經對該蛋白的同源性比對和特徵性基序分析,推測這箇水通道蛋白屬于質膜內在蛋白成員,定名為CoPIP1-1.通過同源建模,論證CoPIP1-1的水通道活性與通道口的(去)覆蓋有關.N耑與D環、B環的靜電勢作用導緻瞭對通道口的(去)覆蓋,併受燐痠化,質子化門控機製調控,質子化抑製通道活性,燐痠化則解除抑製.從同源建模的結果和細胞內的氧化狀態推測該蛋白為組成型的低活性,這可能是油茶種子近成熟期脫水的成因之一.
이구건적유다cDNA문고위기출,채용교착연신PCR기술,분리극륭도일개수통도단백기인적편마서렬(coding sequence,CDS),타편마일개287aa적과막단백(GenBank단백질id:ACF39901).해단백가능유2조기인(GenBank등록호:EU850810、EU850811)편마,저2개기인구유상동적CDS화3'-UTR,단5'-UTR불동,기중지일다료2개소적삽입편단.경대해단백적동원성비대화특정성기서분석,추측저개수통도단백속우질막내재단백성원,정명위CoPIP1-1.통과동원건모,론증CoPIP1-1적수통도활성여통도구적(거)복개유관.N단여D배、B배적정전세작용도치료대통도구적(거)복개,병수린산화,질자화문공궤제조공,질자화억제통도활성,린산화칙해제억제.종동원건모적결과화세포내적양화상태추측해단백위조성형적저활성,저가능시유다충자근성숙기탈수적성인지일.
