乙型肝炎病毒表面抗原(HBsAg)的高效表达和分离纯化
을형간염병독표면항원(HBsAg)적고효표체화분리순화
The Expression and Purification of HBV Surface Protein (HBsAg)
  • 万方数据
    分析科学学报 분석과학학보
    JOURNAL OF ANALYTICAL SCIENCE
    2007年 3期 269-272 ,共4页

    周世力%韩雪%郜金荣%叶林柏%吴正辉

    주세력%한설%고금영%협림백%오정휘

    HBV-HBsAg%表达%分离纯化 HBV-HBsAg%錶達%分離純化
    HBV-HBsAg%표체%분리순화
    从病人血清中采用PCR扩增得到了编码HBV-HBsAg蛋白的S基因片段,将其转入PET-His表达载体,构建了原核表达质粒pET-His-HBsAg,转化大肠杆菌BI21,IPTG诱导表达.收获菌体超声波破碎后,梯度蔗糖溶液洗脱杂质.HBsAg在原核系统中高效表达分子量为25 kDa,并得到了纯度为97%的HBsAg蛋白.为进一步研究HBsAg奠定了基础.
    종병인혈청중채용PCR확증득도료편마HBV-HBsAg단백적S기인편단,장기전입PET-His표체재체,구건료원핵표체질립pET-His-HBsAg,전화대장간균BI21,IPTG유도표체.수획균체초성파파쇄후,제도자당용액세탈잡질.HBsAg재원핵계통중고효표체분자량위25 kDa,병득도료순도위97%적HBsAg단백.위진일보연구HBsAg전정료기출.
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