江西中医学院学报
江西中醫學院學報
강서중의학원학보
JOURNAL OF JIANGXI COLLEGE OF TRADITIONAL CHINESE MEDICINE
2010年
6期
67-70
,共4页
刺槐素%牛血清蛋白%荧光光谱法
刺槐素%牛血清蛋白%熒光光譜法
자괴소%우혈청단백%형광광보법
目的:研究刺槐素(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱学特性;方法:在模拟人体生理条件下(pH=7.4),应用荧光光谱法和紫外光谱法研究ACA与BSA的结合作用;结果:ACA可以通过静态猝灭使得BSA荧光强度减弱;在298 K下,ACA与BSA结合常数为1.13×105L/mol,结合位点数为1.011;结合距离为4.45 nm;ACA与BSA作用力主要为氢键和范德华力;ACA与BSA的同步荧光光谱表明,ACA与BSA的结合对蛋白质的构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸;结论:ACA与BSA存在较强的结合作用,人体内必须的金属离子对ACA与BSA结合能力具有一定的影响.
目的:研究刺槐素(ACA)與牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光譜學特性;方法:在模擬人體生理條件下(pH=7.4),應用熒光光譜法和紫外光譜法研究ACA與BSA的結閤作用;結果:ACA可以通過靜態猝滅使得BSA熒光彊度減弱;在298 K下,ACA與BSA結閤常數為1.13×105L/mol,結閤位點數為1.011;結閤距離為4.45 nm;ACA與BSA作用力主要為氫鍵和範德華力;ACA與BSA的同步熒光光譜錶明,ACA與BSA的結閤對蛋白質的構象未產生影響,其結閤位點更接近于色氨痠;結論:ACA與BSA存在較彊的結閤作用,人體內必鬚的金屬離子對ACA與BSA結閤能力具有一定的影響.
목적:연구자괴소(ACA)여우혈청백단백(BSA)상호작용적광보학특성;방법:재모의인체생리조건하(pH=7.4),응용형광광보법화자외광보법연구ACA여BSA적결합작용;결과:ACA가이통과정태졸멸사득BSA형광강도감약;재298 K하,ACA여BSA결합상수위1.13×105L/mol,결합위점수위1.011;결합거리위4.45 nm;ACA여BSA작용력주요위경건화범덕화력;ACA여BSA적동보형광광보표명,ACA여BSA적결합대단백질적구상미산생영향,기결합위점경접근우색안산;결론:ACA여BSA존재교강적결합작용,인체내필수적금속리자대ACA여BSA결합능력구유일정적영향.