沈阳药科大学学报
瀋暘藥科大學學報
침양약과대학학보
JOURNAL OF SHENYANG PHARMACEUTICAL UNIVERSIT
2002年
6期
451-454
,共4页
郝淑凤%韩斯琴%曾青%吕安国%吴文芳%全昌凌
郝淑鳳%韓斯琴%曾青%呂安國%吳文芳%全昌凌
학숙봉%한사금%증청%려안국%오문방%전창릉
纤溶活性%纯化%纳豆激酶
纖溶活性%純化%納豆激酶
섬용활성%순화%납두격매
目的分离纯化Bacillus subtilis Jin2-1发酵产生的具有纤溶活性的蛋白酶,并对其性质进行研究.方法通过硫酸铵分级盐析,Serine Sepharose 2B和Sephacryl S-200色谱柱进行分离纯化,用SDS-PAGE测定纯度,SDS-PAGE和凝胶层析测定相对分子质量,纤维蛋白平板法测定酶活力.结果分离得到了电泳纯的酶,该酶的相对分子质量为28 kD,等电点约为8.6,最适pH为7.5,最适温度为40 ℃,在40 ℃以下较稳定,超过50 ℃时酶活力开始下降;金属离子Mn2+对酶有明显的激活作用,而Zn2+对酶有抑制作用,二异丙基磷酰氟(DFP)和苯甲基磺酰氟(PMSF)完全抑制酶活性.结论该酶是一种丝氨酸蛋白酶,与纳豆激酶相似,有望开发成为一种新型口服溶栓药物.
目的分離純化Bacillus subtilis Jin2-1髮酵產生的具有纖溶活性的蛋白酶,併對其性質進行研究.方法通過硫痠銨分級鹽析,Serine Sepharose 2B和Sephacryl S-200色譜柱進行分離純化,用SDS-PAGE測定純度,SDS-PAGE和凝膠層析測定相對分子質量,纖維蛋白平闆法測定酶活力.結果分離得到瞭電泳純的酶,該酶的相對分子質量為28 kD,等電點約為8.6,最適pH為7.5,最適溫度為40 ℃,在40 ℃以下較穩定,超過50 ℃時酶活力開始下降;金屬離子Mn2+對酶有明顯的激活作用,而Zn2+對酶有抑製作用,二異丙基燐酰氟(DFP)和苯甲基磺酰氟(PMSF)完全抑製酶活性.結論該酶是一種絲氨痠蛋白酶,與納豆激酶相似,有望開髮成為一種新型口服溶栓藥物.
목적분리순화Bacillus subtilis Jin2-1발효산생적구유섬용활성적단백매,병대기성질진행연구.방법통과류산안분급염석,Serine Sepharose 2B화Sephacryl S-200색보주진행분리순화,용SDS-PAGE측정순도,SDS-PAGE화응효층석측정상대분자질량,섬유단백평판법측정매활력.결과분리득도료전영순적매,해매적상대분자질량위28 kD,등전점약위8.6,최괄pH위7.5,최괄온도위40 ℃,재40 ℃이하교은정,초과50 ℃시매활력개시하강;금속리자Mn2+대매유명현적격활작용,이Zn2+대매유억제작용,이이병기린선불(DFP)화분갑기광선불(PMSF)완전억제매활성.결론해매시일충사안산단백매,여납두격매상사,유망개발성위일충신형구복용전약물.
