分析试验室
分析試驗室
분석시험실
ANALYTICAL LABORATORY
2011年
6期
47-49
,共3页
杲秀珍%郑红%杨淑玲%郭海燕%宋林%冯瑛
杲秀珍%鄭紅%楊淑玲%郭海燕%宋林%馮瑛
고수진%정홍%양숙령%곽해연%송림%풍영
藻红-Cu(Ⅱ)配合物%牛血清白蛋白%共振光散射光谱%电子吸收光谱
藻紅-Cu(Ⅱ)配閤物%牛血清白蛋白%共振光散射光譜%電子吸收光譜
조홍-Cu(Ⅱ)배합물%우혈청백단백%공진광산사광보%전자흡수광보
研究了藻红-Cu(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的共振光散射光谱(RLS)和电子吸收光谱的特征,建立了利用金属配合物作为探针测定痕量蛋白质的分析方法.藻红与Cu(Ⅱ)形成的配合物导致RLS强度增大,同时引起电子吸收光谱强度减小.在pH 3.78的酸度条件下,藻红-Cu(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)体系在338nm处有一增强的RLS光谱峰.在优化的实验条件下,RLS强度与BSA浓度的线性范围为0.5~10μg/mL,线性方程为IRLS=1.7146ρ+16.327(BSA,μg/mL),相关系数r=0.9981,方法检出限为0.16μg/mL.方法可应用于人工混合样品中BSA的测定.对藻红-Cu(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的研究表明,藻红-Cu(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间主要存在的相互作用是静电引力.
研究瞭藻紅-Cu(Ⅱ)配閤物與牛血清白蛋白(BSA)相互作用的共振光散射光譜(RLS)和電子吸收光譜的特徵,建立瞭利用金屬配閤物作為探針測定痕量蛋白質的分析方法.藻紅與Cu(Ⅱ)形成的配閤物導緻RLS彊度增大,同時引起電子吸收光譜彊度減小.在pH 3.78的痠度條件下,藻紅-Cu(Ⅱ)配閤物與牛血清白蛋白(BSA)體繫在338nm處有一增彊的RLS光譜峰.在優化的實驗條件下,RLS彊度與BSA濃度的線性範圍為0.5~10μg/mL,線性方程為IRLS=1.7146ρ+16.327(BSA,μg/mL),相關繫數r=0.9981,方法檢齣限為0.16μg/mL.方法可應用于人工混閤樣品中BSA的測定.對藻紅-Cu(Ⅱ)配閤物與牛血清白蛋白(BSA)相互作用的研究錶明,藻紅-Cu(Ⅱ)配閤物與牛血清白蛋白(BSA)之間主要存在的相互作用是靜電引力.
연구료조홍-Cu(Ⅱ)배합물여우혈청백단백(BSA)상호작용적공진광산사광보(RLS)화전자흡수광보적특정,건립료이용금속배합물작위탐침측정흔량단백질적분석방법.조홍여Cu(Ⅱ)형성적배합물도치RLS강도증대,동시인기전자흡수광보강도감소.재pH 3.78적산도조건하,조홍-Cu(Ⅱ)배합물여우혈청백단백(BSA)체계재338nm처유일증강적RLS광보봉.재우화적실험조건하,RLS강도여BSA농도적선성범위위0.5~10μg/mL,선성방정위IRLS=1.7146ρ+16.327(BSA,μg/mL),상관계수r=0.9981,방법검출한위0.16μg/mL.방법가응용우인공혼합양품중BSA적측정.대조홍-Cu(Ⅱ)배합물여우혈청백단백(BSA)상호작용적연구표명,조홍-Cu(Ⅱ)배합물여우혈청백단백(BSA)지간주요존재적상호작용시정전인력.