食品与药品
食品與藥品
식품여약품
FOOD AND DRUG
2011年
1期
1-5
,共5页
翟琼%叶江%莫剑%张惠展
翟瓊%葉江%莫劍%張惠展
적경%협강%막검%장혜전
cecropin P1%融合表达%Ni-NTA亲和层析%肠激酶%抑菌活性
cecropin P1%融閤錶達%Ni-NTA親和層析%腸激酶%抑菌活性
cecropin P1%융합표체%Ni-NTA친화층석%장격매%억균활성
目的 在大肠杆菌中融合表达抗菌肽cecropin P1.方法 根据抗菌肽ceeropin P1的氨基酸序列,依照大肠杆菌密码子的偏爱性,采SOE技术合成cecropin P1的编码基因;将其克隆至表达载体pET-32a(+)上,经IPTG诱导表达,超声上清液用Ni·NTA亲和层析初步纯化,经肠激酶切割后,用薄层平皿琼脂糖孔穴扩散法初步测定重组cecropin P1的活性.结果 构建得表达质粒pET32-P1,经IPTG诱导表达获得融合蛋白TrxA-cecropin P1,占总蛋白质25%以上;纯化产物经肠激酶切割后,Tricine-SDS-PAGE显示成功释放抗菌肽cecropin P1;初步测定结果显示其有抑菌活性.结论 本研究为研发重组抗菌肽cecropin P1的生产工艺奠定了基础.
目的 在大腸桿菌中融閤錶達抗菌肽cecropin P1.方法 根據抗菌肽ceeropin P1的氨基痠序列,依照大腸桿菌密碼子的偏愛性,採SOE技術閤成cecropin P1的編碼基因;將其剋隆至錶達載體pET-32a(+)上,經IPTG誘導錶達,超聲上清液用Ni·NTA親和層析初步純化,經腸激酶切割後,用薄層平皿瓊脂糖孔穴擴散法初步測定重組cecropin P1的活性.結果 構建得錶達質粒pET32-P1,經IPTG誘導錶達穫得融閤蛋白TrxA-cecropin P1,佔總蛋白質25%以上;純化產物經腸激酶切割後,Tricine-SDS-PAGE顯示成功釋放抗菌肽cecropin P1;初步測定結果顯示其有抑菌活性.結論 本研究為研髮重組抗菌肽cecropin P1的生產工藝奠定瞭基礎.
목적 재대장간균중융합표체항균태cecropin P1.방법 근거항균태ceeropin P1적안기산서렬,의조대장간균밀마자적편애성,채SOE기술합성cecropin P1적편마기인;장기극륭지표체재체pET-32a(+)상,경IPTG유도표체,초성상청액용Ni·NTA친화층석초보순화,경장격매절할후,용박층평명경지당공혈확산법초보측정중조cecropin P1적활성.결과 구건득표체질립pET32-P1,경IPTG유도표체획득융합단백TrxA-cecropin P1,점총단백질25%이상;순화산물경장격매절할후,Tricine-SDS-PAGE현시성공석방항균태cecropin P1;초보측정결과현시기유억균활성.결론 본연구위연발중조항균태cecropin P1적생산공예전정료기출.
