高等学校化学学报
高等學校化學學報
고등학교화학학보
CHEMICAL JOURNAL OF CHINESE UNIVERSITIES
2007年
8期
1547-1551
,共5页
杜为红%尹国维%李彦杰%魏群%李娟%方维海
杜為紅%尹國維%李彥傑%魏群%李娟%方維海
두위홍%윤국유%리언걸%위군%리연%방유해
脑红蛋白%突变体%可逆结合%核磁共振
腦紅蛋白%突變體%可逆結閤%覈磁共振
뇌홍단백%돌변체%가역결합%핵자공진
构建了鼠脑红蛋白(Mouse neuroglobin)的突变体F106L,以探求近端残基对脑红蛋白血红素口袋结构的贡献.通过溶液核磁共振方法研究了外来配体氰根离子与NgbF106L蛋白的结合作用,结果显示,此结合存在动力学过程,并且NgbF106LCN 突变蛋白氰根络合物可以可逆地释放氰根离子,并使原来的第6配体His64(E7)又结合回到血红素铁上.研究结果揭示,G5(Phe106)残基对脑红蛋白血红素构象而言较为保守;QM/MM结构优化结果表明,位于G5 和FG5的近端残基对蛋白结构稳定性具有重要作用,并可调控外来配体与蛋白作用的配位平衡与热动力学性质.
構建瞭鼠腦紅蛋白(Mouse neuroglobin)的突變體F106L,以探求近耑殘基對腦紅蛋白血紅素口袋結構的貢獻.通過溶液覈磁共振方法研究瞭外來配體氰根離子與NgbF106L蛋白的結閤作用,結果顯示,此結閤存在動力學過程,併且NgbF106LCN 突變蛋白氰根絡閤物可以可逆地釋放氰根離子,併使原來的第6配體His64(E7)又結閤迴到血紅素鐵上.研究結果揭示,G5(Phe106)殘基對腦紅蛋白血紅素構象而言較為保守;QM/MM結構優化結果錶明,位于G5 和FG5的近耑殘基對蛋白結構穩定性具有重要作用,併可調控外來配體與蛋白作用的配位平衡與熱動力學性質.
구건료서뇌홍단백(Mouse neuroglobin)적돌변체F106L,이탐구근단잔기대뇌홍단백혈홍소구대결구적공헌.통과용액핵자공진방법연구료외래배체청근리자여NgbF106L단백적결합작용,결과현시,차결합존재동역학과정,병차NgbF106LCN 돌변단백청근락합물가이가역지석방청근리자,병사원래적제6배체His64(E7)우결합회도혈홍소철상.연구결과게시,G5(Phe106)잔기대뇌홍단백혈홍소구상이언교위보수;QM/MM결구우화결과표명,위우G5 화FG5적근단잔기대단백결구은정성구유중요작용,병가조공외래배체여단백작용적배위평형여열동역학성질.
