山西大学学报（自然科学版）
山西大學學報（自然科學版）
산서대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF SHANXI UNIVERSITY
2012年
2期
285-292
,共8页
植物铁蛋白%EP肽段%H-1%H-2%纳米颗粒
植物鐵蛋白%EP肽段%H-1%H-2%納米顆粒
식물철단백%EP태단%H-1%H-2%납미과립
铁蛋白具有储存铁及调节体内铁平衡的功能,它广泛存在于大多数生物体中.和动物铁蛋白相比,关于植物铁蛋白的研究至今很少.目前已知,植物铁蛋白主要存在于淀粉体中,而动物铁蛋白则主要存在于细胞质中.植物铁蛋白和动物铁蛋白相比,其在结构上有两个明显的特征:1.植物铁蛋白N端含有EP肽段,而动物铁蛋白则不具有.EP位于铁蛋白蛋白质外壳表面,现今发现它是作为铁蛋白第二个亚铁氧化中心,参与铁结合、氧化及种子萌发与早期生长的铁释放过程；2.在植物铁蛋白中只含有H亚基,即H-1和H-2,二者保持80％的同源性,这两个亚基在铁氧化沉淀中起着很好的协同作用.
由于铁蛋白具有特殊的结构,铁蛋白不仅可以在蛋白质内部空腔装载铁核,而且人们更多地利用脱铁铁蛋白( ApoFt)的蛋白质外壳作为载体装载其它可供利用的金属离子来装备新型生物纳米运载体系,因此植物铁蛋白在材料方面的应用也是很重要的.这篇综述主要着眼于植物铁蛋白的结构、功能及其在纳米材料方面的应用.
鐵蛋白具有儲存鐵及調節體內鐵平衡的功能,它廣汎存在于大多數生物體中.和動物鐵蛋白相比,關于植物鐵蛋白的研究至今很少.目前已知,植物鐵蛋白主要存在于澱粉體中,而動物鐵蛋白則主要存在于細胞質中.植物鐵蛋白和動物鐵蛋白相比,其在結構上有兩箇明顯的特徵:1.植物鐵蛋白N耑含有EP肽段,而動物鐵蛋白則不具有.EP位于鐵蛋白蛋白質外殼錶麵,現今髮現它是作為鐵蛋白第二箇亞鐵氧化中心,參與鐵結閤、氧化及種子萌髮與早期生長的鐵釋放過程；2.在植物鐵蛋白中隻含有H亞基,即H-1和H-2,二者保持80％的同源性,這兩箇亞基在鐵氧化沉澱中起著很好的協同作用.
由于鐵蛋白具有特殊的結構,鐵蛋白不僅可以在蛋白質內部空腔裝載鐵覈,而且人們更多地利用脫鐵鐵蛋白( ApoFt)的蛋白質外殼作為載體裝載其它可供利用的金屬離子來裝備新型生物納米運載體繫,因此植物鐵蛋白在材料方麵的應用也是很重要的.這篇綜述主要著眼于植物鐵蛋白的結構、功能及其在納米材料方麵的應用.
철단백구유저존철급조절체내철평형적공능,타엄범존재우대다수생물체중.화동물철단백상비,관우식물철단백적연구지금흔소.목전이지,식물철단백주요존재우정분체중,이동물철단백칙주요존재우세포질중.식물철단백화동물철단백상비,기재결구상유량개명현적특정:1.식물철단백N단함유EP태단,이동물철단백칙불구유.EP위우철단백단백질외각표면,현금발현타시작위철단백제이개아철양화중심,삼여철결합、양화급충자맹발여조기생장적철석방과정；2.재식물철단백중지함유H아기,즉H-1화H-2,이자보지80％적동원성,저량개아기재철양화침정중기착흔호적협동작용.
유우철단백구유특수적결구,철단백불부가이재단백질내부공강장재철핵,이차인문경다지이용탈철철단백( ApoFt)적단백질외각작위재체장재기타가공이용적금속리자래장비신형생물납미운재체계,인차식물철단백재재료방면적응용야시흔중요적.저편종술주요착안우식물철단백적결구、공능급기재납미재료방면적응용.
