中国科学B辑
中國科學B輯
중국과학B집
SCIENCE IN CHINA (SERIES B)
2003年
4期
347-353
,共7页
杨作银%贾宗超%刘若庄%陈光巨
楊作銀%賈宗超%劉若莊%陳光巨
양작은%가종초%류약장%진광거
抗冻蛋白%相互识别%动态模拟%分子力学%量子化学
抗凍蛋白%相互識彆%動態模擬%分子力學%量子化學
항동단백%상호식별%동태모의%분자역학%양자화학
使用分子力学、分子动态学以及量子化学计算方法, 对天然的昆虫抗冻蛋白质分子(TmAFP)以长轴平行的方式发生二体相互作用的可能模式进行了系统研究. 分子模拟的结果表明, 在可能的相互作用模式中, 其相互作用区域必须至少包含一个β-面, 并且当蛋白单体均取β-面靠近时, 其侧链上的羟基在空间的分布满足结构上的二维匹配; 利用分子力学与量子化学相结合的方法得到的结果表明两单体的β-面之间具有相对最强的相互作用, 同时, 高级别的DFT计算以及van der Waals键电荷密度分析进一步证实β-面的相互识别主要表现为β-面的一个苏氨酸侧链的羟基对另一个的苏氨酸羟基氧的识别, 即它们之间能形成较强的氢键. 因此, 分子力学以及量子化学的计算结果都说明蛋白单体在相互识别的过程中, 均以β-面相互作用的可能性最大.
使用分子力學、分子動態學以及量子化學計算方法, 對天然的昆蟲抗凍蛋白質分子(TmAFP)以長軸平行的方式髮生二體相互作用的可能模式進行瞭繫統研究. 分子模擬的結果錶明, 在可能的相互作用模式中, 其相互作用區域必鬚至少包含一箇β-麵, 併且噹蛋白單體均取β-麵靠近時, 其側鏈上的羥基在空間的分佈滿足結構上的二維匹配; 利用分子力學與量子化學相結閤的方法得到的結果錶明兩單體的β-麵之間具有相對最彊的相互作用, 同時, 高級彆的DFT計算以及van der Waals鍵電荷密度分析進一步證實β-麵的相互識彆主要錶現為β-麵的一箇囌氨痠側鏈的羥基對另一箇的囌氨痠羥基氧的識彆, 即它們之間能形成較彊的氫鍵. 因此, 分子力學以及量子化學的計算結果都說明蛋白單體在相互識彆的過程中, 均以β-麵相互作用的可能性最大.
사용분자역학、분자동태학이급양자화학계산방법, 대천연적곤충항동단백질분자(TmAFP)이장축평행적방식발생이체상호작용적가능모식진행료계통연구. 분자모의적결과표명, 재가능적상호작용모식중, 기상호작용구역필수지소포함일개β-면, 병차당단백단체균취β-면고근시, 기측련상적간기재공간적분포만족결구상적이유필배; 이용분자역학여양자화학상결합적방법득도적결과표명량단체적β-면지간구유상대최강적상호작용, 동시, 고급별적DFT계산이급van der Waals건전하밀도분석진일보증실β-면적상호식별주요표현위β-면적일개소안산측련적간기대령일개적소안산간기양적식별, 즉타문지간능형성교강적경건. 인차, 분자역학이급양자화학적계산결과도설명단백단체재상호식별적과정중, 균이β-면상호작용적가능성최대.
