CAJ | 학술논문

用硫酸铵分级沉淀、DEAE-SepharoseFF和Sephadex G-150柱层析,从马铃薯中分离纯化出酪氨酸酶,纯化倍数50,比活170.03U/mg蛋白.SDS-PAGE检测呈现一条带.分子量42KD.酶的最适pH7.5,最适温度30℃.该酶具有单酚酶和二酚酶活性,其中以邻苯二酚为底物活性最高,以L-DOPA为底物Km值为3.70mmol·L-1.Hg2+、Zn2+、Fe2+为激活剂,K+、Ga2+、Mg2+是抑制剂.Ga2+为非竞争性抑制,抑制常数ki为116.8mmol·L-1,K+为竞争性抑制,抑制常数ki为10mmol·L-1.
용류산안분급침정、DEAE-SepharoseFF화Sephadex G-150주층석,종마령서중분리순화출락안산매,순화배수50,비활170.03U/mg단백.SDS-PAGE검측정현일조대.분자량42KD.매적최괄pH7.5,최괄온도30℃.해매구유단분매화이분매활성,기중이린분이분위저물활성최고,이L-DOPA위저물Km치위3.70mmol·L-1.Hg2+、Zn2+、Fe2+위격활제,K+、Ga2+、Mg2+시억제제.Ga2+위비경쟁성억제,억제상수ki위116.8mmol·L-1,K+위경쟁성억제,억제상수ki위10mmol·L-1.