中国生物化学与分子生物学报
中國生物化學與分子生物學報
중국생물화학여분자생물학보
CHINESE JOURNAL OF BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
2007年
11期
911-915
,共5页
小热休克蛋白%结构特征%磷酸化作用%低聚体%底物
小熱休剋蛋白%結構特徵%燐痠化作用%低聚體%底物
소열휴극단백%결구특정%린산화작용%저취체%저물
小热休克蛋白(small heat shock protein,sHSP)几乎存在于所有生物体中,其主要结构是一个保守的α晶体蛋白(α-crystallin)结构域,由约90个氨基酸残基组成,与其相邻的是可变的N端域.N端域能够调节低聚体形成、亚单位动力学及其与底物的结合.sHSP能够与细胞内各组分(蛋白质、细胞核、细胞骨架元件、膜)进行相互作用,以维持细胞的稳定.小热休克蛋白家族成员的共同特点是特殊丝氨酸残基上的磷酸化,磷酸化作用对于受到胁迫时的细胞非常重要.由MAPKAP激酶2/3和p38参与的级联反应能够诱导sHSP发生磷酸化,从而调节sHSP的低聚体状态,而低聚体状态和sHSP的生物学功能密切相关.本文介绍sHSP的结构特征和细胞内的作用底物,并讨论sHSP被不同的蛋白激酶磷酸化及磷酸化作用对低聚体状态和伴侣活性的影响.
小熱休剋蛋白(small heat shock protein,sHSP)幾乎存在于所有生物體中,其主要結構是一箇保守的α晶體蛋白(α-crystallin)結構域,由約90箇氨基痠殘基組成,與其相鄰的是可變的N耑域.N耑域能夠調節低聚體形成、亞單位動力學及其與底物的結閤.sHSP能夠與細胞內各組分(蛋白質、細胞覈、細胞骨架元件、膜)進行相互作用,以維持細胞的穩定.小熱休剋蛋白傢族成員的共同特點是特殊絲氨痠殘基上的燐痠化,燐痠化作用對于受到脅迫時的細胞非常重要.由MAPKAP激酶2/3和p38參與的級聯反應能夠誘導sHSP髮生燐痠化,從而調節sHSP的低聚體狀態,而低聚體狀態和sHSP的生物學功能密切相關.本文介紹sHSP的結構特徵和細胞內的作用底物,併討論sHSP被不同的蛋白激酶燐痠化及燐痠化作用對低聚體狀態和伴侶活性的影響.
소열휴극단백(small heat shock protein,sHSP)궤호존재우소유생물체중,기주요결구시일개보수적α정체단백(α-crystallin)결구역,유약90개안기산잔기조성,여기상린적시가변적N단역.N단역능구조절저취체형성、아단위동역학급기여저물적결합.sHSP능구여세포내각조분(단백질、세포핵、세포골가원건、막)진행상호작용,이유지세포적은정.소열휴극단백가족성원적공동특점시특수사안산잔기상적린산화,린산화작용대우수도협박시적세포비상중요.유MAPKAP격매2/3화p38삼여적급련반응능구유도sHSP발생린산화,종이조절sHSP적저취체상태,이저취체상태화sHSP적생물학공능밀절상관.본문개소sHSP적결구특정화세포내적작용저물,병토론sHSP피불동적단백격매린산화급린산화작용대저취체상태화반려활성적영향.
