福建农林大学学报（自然科学版）
福建農林大學學報（自然科學版）
복건농림대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF FUJIAN AGRICULTURE AND FORESTRY UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION)
2008年
2期
127-134
,共8页
周洁%王思毅%林成增%鲁国东%王宗华
週潔%王思毅%林成增%魯國東%王宗華
주길%왕사의%림성증%로국동%왕종화
稻瘟病菌%α-1,2-甘露糖苷酶%生物信息学
稻瘟病菌%α-1,2-甘露糖苷酶%生物信息學
도온병균%α-1,2-감로당감매%생물신식학
对稻瘟病菌一个假定的α-1,2-甘露糖苷酶MgManⅠ生物信息学进行分析的结果表明,该蛋白与海枣曲霉、桔青霉等丝状真菌的已知α-1,2-甘露糖苷酶(EC 3.2.1.113)氨基酸序列具有高度同源性,并具有其相同的活性中心位点.基序分析表明,该蛋白可能含有4个N-糖基化位点、3类19个磷酸化位点和12个N-肉豆蔻酰位点.该蛋白的相对分子质量预测为58.2 ku,理论等电点pI为5.17,并且为细胞外分泌蛋白,信号肽剪切位点为21A和22S之间.系统发育分析表明:MgManⅠ与丝状真菌中的海枣曲霉、桔青霉α-1,2-甘露糖苷酶之间亲缘关系最近,形成一大类;动物的α-1,2-甘露糖苷酶与植物的α-1,2-甘露糖苷酶分别聚成二大类;酿酒酵母α-1,2-甘露糖苷酶ScManⅠ与丝状真菌不同,单独成为一类.进一步以已知结构的PcManⅠ为模板,通过同源建模得到的三维结构图形基本反映了MgManⅠ的空间构象,为深入研究该蛋白的生化特性和生物学功能奠定了基础.
對稻瘟病菌一箇假定的α-1,2-甘露糖苷酶MgManⅠ生物信息學進行分析的結果錶明,該蛋白與海棘麯黴、桔青黴等絲狀真菌的已知α-1,2-甘露糖苷酶(EC 3.2.1.113)氨基痠序列具有高度同源性,併具有其相同的活性中心位點.基序分析錶明,該蛋白可能含有4箇N-糖基化位點、3類19箇燐痠化位點和12箇N-肉豆蔻酰位點.該蛋白的相對分子質量預測為58.2 ku,理論等電點pI為5.17,併且為細胞外分泌蛋白,信號肽剪切位點為21A和22S之間.繫統髮育分析錶明:MgManⅠ與絲狀真菌中的海棘麯黴、桔青黴α-1,2-甘露糖苷酶之間親緣關繫最近,形成一大類;動物的α-1,2-甘露糖苷酶與植物的α-1,2-甘露糖苷酶分彆聚成二大類;釀酒酵母α-1,2-甘露糖苷酶ScManⅠ與絲狀真菌不同,單獨成為一類.進一步以已知結構的PcManⅠ為模闆,通過同源建模得到的三維結構圖形基本反映瞭MgManⅠ的空間構象,為深入研究該蛋白的生化特性和生物學功能奠定瞭基礎.
대도온병균일개가정적α-1,2-감로당감매MgManⅠ생물신식학진행분석적결과표명,해단백여해조곡매、길청매등사상진균적이지α-1,2-감로당감매(EC 3.2.1.113)안기산서렬구유고도동원성,병구유기상동적활성중심위점.기서분석표명,해단백가능함유4개N-당기화위점、3류19개린산화위점화12개N-육두구선위점.해단백적상대분자질량예측위58.2 ku,이론등전점pI위5.17,병차위세포외분비단백,신호태전절위점위21A화22S지간.계통발육분석표명:MgManⅠ여사상진균중적해조곡매、길청매α-1,2-감로당감매지간친연관계최근,형성일대류;동물적α-1,2-감로당감매여식물적α-1,2-감로당감매분별취성이대류;양주효모α-1,2-감로당감매ScManⅠ여사상진균불동,단독성위일류.진일보이이지결구적PcManⅠ위모판,통과동원건모득도적삼유결구도형기본반영료MgManⅠ적공간구상,위심입연구해단백적생화특성화생물학공능전정료기출.
