计算机与应用化学
計算機與應用化學
계산궤여응용화학
COMPUTERS AND APPLIED CHEMISTRY
2008年
12期
1521-1525
,共5页
海因酶%同源建模%序列%活性位点
海因酶%同源建模%序列%活性位點
해인매%동원건모%서렬%활성위점
海因酶是5-取代海因生物转化制备手性氨基酸的关键酶.通过同源建模法建立MH602海因酶的三维结构,经分析,91.3%的氨基酸残基在可信区间,无氨基酸残基在不可信区间,而且能量处于较低水平,此模型可进一步研究.将MH602海因酶序列和PDB数据库中现有的6个海因酶序列比较(PDB编号为:1KID,1YNY,1NFG,1GKP,1GKQ,1GKR),结果显示了保守的活性位点残基(4个HIS,1个ASP),3个立体化学环(SGLs)和底物环外侧链结合的残基(MET63,PHE65,LEU94,PHE152,TYR155,VAL158,LEU159).通过比较发现MH602海因酶在159位是LEU,比其他海因酶的PHE159提供更大的底物结合空间,可能降低了对映体选择性但增加了对羟基苯海因的活力.为利用定点突变改造酶分子,提高MH602菌株生产L氨基酸的能力提供理论指导.
海因酶是5-取代海因生物轉化製備手性氨基痠的關鍵酶.通過同源建模法建立MH602海因酶的三維結構,經分析,91.3%的氨基痠殘基在可信區間,無氨基痠殘基在不可信區間,而且能量處于較低水平,此模型可進一步研究.將MH602海因酶序列和PDB數據庫中現有的6箇海因酶序列比較(PDB編號為:1KID,1YNY,1NFG,1GKP,1GKQ,1GKR),結果顯示瞭保守的活性位點殘基(4箇HIS,1箇ASP),3箇立體化學環(SGLs)和底物環外側鏈結閤的殘基(MET63,PHE65,LEU94,PHE152,TYR155,VAL158,LEU159).通過比較髮現MH602海因酶在159位是LEU,比其他海因酶的PHE159提供更大的底物結閤空間,可能降低瞭對映體選擇性但增加瞭對羥基苯海因的活力.為利用定點突變改造酶分子,提高MH602菌株生產L氨基痠的能力提供理論指導.
해인매시5-취대해인생물전화제비수성안기산적관건매.통과동원건모법건립MH602해인매적삼유결구,경분석,91.3%적안기산잔기재가신구간,무안기산잔기재불가신구간,이차능량처우교저수평,차모형가진일보연구.장MH602해인매서렬화PDB수거고중현유적6개해인매서렬비교(PDB편호위:1KID,1YNY,1NFG,1GKP,1GKQ,1GKR),결과현시료보수적활성위점잔기(4개HIS,1개ASP),3개입체화학배(SGLs)화저물배외측련결합적잔기(MET63,PHE65,LEU94,PHE152,TYR155,VAL158,LEU159).통과비교발현MH602해인매재159위시LEU,비기타해인매적PHE159제공경대적저물결합공간,가능강저료대영체선택성단증가료대간기분해인적활력.위이용정점돌변개조매분자,제고MH602균주생산L안기산적능력제공이론지도.
