华北农学报
華北農學報
화북농학보
ACTA AGRICULTURAE BOREALI-SINICA
2012年
1期
1-4
,共4页
耿荣庆%陈玉林%王兰萍%杨朝霞%姜维%刘敏%曹春娜
耿榮慶%陳玉林%王蘭萍%楊朝霞%薑維%劉敏%曹春娜
경영경%진옥림%왕란평%양조하%강유%류민%조춘나
绒山羊%绵羊%KAP1.4基因%克隆%三级结构
絨山羊%綿羊%KAP1.4基因%剋隆%三級結構
융산양%면양%KAP1.4기인%극륭%삼급결구
对绒山羊和绵羊KAP1.4基因的编码区进行克隆与分析,在此基础上预测了KAP1.4蛋白的分子结构,为研究毛(绒)用性状的分子基础提供资料.结果表明,克隆测序获得绒山羊、绵羊KAP1.4基因编码区序列长度为579bp和549 bp,分别编码192个氨基酸和182个氨基酸.生物信息学分析表明,绒山羊和绵羊KAP1.4蛋白的基本理化特性方面无明显差异,属于非跨膜蛋白,信号肽的长度和裂解点相同,都具有1个蛋白激酶C磷酸化位点、3个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点和6个N端酰基化位点；蛋白的二级结构由β折叠、β转角和无规则卷曲构成.三级结构预测显示,绒山羊与绵羊KAP1.4蛋白在空间三维结构上存在显著差异,将会进一步影响其功能的发挥并成为调控产毛(绒)性状的影响因子.
對絨山羊和綿羊KAP1.4基因的編碼區進行剋隆與分析,在此基礎上預測瞭KAP1.4蛋白的分子結構,為研究毛(絨)用性狀的分子基礎提供資料.結果錶明,剋隆測序穫得絨山羊、綿羊KAP1.4基因編碼區序列長度為579bp和549 bp,分彆編碼192箇氨基痠和182箇氨基痠.生物信息學分析錶明,絨山羊和綿羊KAP1.4蛋白的基本理化特性方麵無明顯差異,屬于非跨膜蛋白,信號肽的長度和裂解點相同,都具有1箇蛋白激酶C燐痠化位點、3箇酪蛋白激酶Ⅱ燐痠化位點和6箇N耑酰基化位點；蛋白的二級結構由β摺疊、β轉角和無規則捲麯構成.三級結構預測顯示,絨山羊與綿羊KAP1.4蛋白在空間三維結構上存在顯著差異,將會進一步影響其功能的髮揮併成為調控產毛(絨)性狀的影響因子.
대융산양화면양KAP1.4기인적편마구진행극륭여분석,재차기출상예측료KAP1.4단백적분자결구,위연구모(융)용성상적분자기출제공자료.결과표명,극륭측서획득융산양、면양KAP1.4기인편마구서렬장도위579bp화549 bp,분별편마192개안기산화182개안기산.생물신식학분석표명,융산양화면양KAP1.4단백적기본이화특성방면무명현차이,속우비과막단백,신호태적장도화렬해점상동,도구유1개단백격매C린산화위점、3개락단백격매Ⅱ린산화위점화6개N단선기화위점；단백적이급결구유β절첩、β전각화무규칙권곡구성.삼급결구예측현시,융산양여면양KAP1.4단백재공간삼유결구상존재현저차이,장회진일보영향기공능적발휘병성위조공산모(융)성상적영향인자.
