分析化学
分析化學
분석화학
CHINESE JOURNAL OF ANALYTICAL CHEMISTRY
2011年
5期
728-732
,共5页
崔凤灵%邢卫卫%江晓莹%张晓丽%程姗%霍瑞娜
崔鳳靈%邢衛衛%江曉瑩%張曉麗%程姍%霍瑞娜
최봉령%형위위%강효형%장효려%정산%곽서나
N-(6-嘌呤)-蛋氨酸(PYMBA)%人血清自蛋白(HSA)%同步荧光光谱%三维荧光
N-(6-嘌呤)-蛋氨痠(PYMBA)%人血清自蛋白(HSA)%同步熒光光譜%三維熒光
N-(6-표령)-단안산(PYMBA)%인혈청자단백(HSA)%동보형광광보%삼유형광
以NaCI为介质,在Tris-HCI缓冲液(pH 7.4)中,三维荧光光谱显示核苷类药物N(6-嘌呤)-蛋氨酸(PYMBA)与人血清自蛋白可以发生相互作用.结果表明,PYMBA的加人使得人血清白蛋白内源荧光碎灭,且体系的同步荧光强度和溶液中人血清白蛋白的浓度呈良好的线性关系,基于此,建立了测定蛋白质的新方法.在选定的最佳实验条件(△λ=50 nm,离子强度为0.1 mol/L,pH=7.4)下,同步荧光强度与人血清自蛋白在2.8～552 mg/L范围内的线性相关系数为0.9985.运用本方法测定人血清、唾液和尿液等生物样品中的蛋白质含量并进行加标回收实验,回收率在98.0%～103.1%之间.本方法的检出限可达0.1 mg/L.本方法所得结果与经典的考马斯亮蓝法一致.
以NaCI為介質,在Tris-HCI緩遲液(pH 7.4)中,三維熒光光譜顯示覈苷類藥物N(6-嘌呤)-蛋氨痠(PYMBA)與人血清自蛋白可以髮生相互作用.結果錶明,PYMBA的加人使得人血清白蛋白內源熒光碎滅,且體繫的同步熒光彊度和溶液中人血清白蛋白的濃度呈良好的線性關繫,基于此,建立瞭測定蛋白質的新方法.在選定的最佳實驗條件(△λ=50 nm,離子彊度為0.1 mol/L,pH=7.4)下,同步熒光彊度與人血清自蛋白在2.8～552 mg/L範圍內的線性相關繫數為0.9985.運用本方法測定人血清、唾液和尿液等生物樣品中的蛋白質含量併進行加標迴收實驗,迴收率在98.0%～103.1%之間.本方法的檢齣限可達0.1 mg/L.本方法所得結果與經典的攷馬斯亮藍法一緻.
이NaCI위개질,재Tris-HCI완충액(pH 7.4)중,삼유형광광보현시핵감류약물N(6-표령)-단안산(PYMBA)여인혈청자단백가이발생상호작용.결과표명,PYMBA적가인사득인혈청백단백내원형광쇄멸,차체계적동보형광강도화용액중인혈청백단백적농도정량호적선성관계,기우차,건립료측정단백질적신방법.재선정적최가실험조건(△λ=50 nm,리자강도위0.1 mol/L,pH=7.4)하,동보형광강도여인혈청자단백재2.8～552 mg/L범위내적선성상관계수위0.9985.운용본방법측정인혈청、타액화뇨액등생물양품중적단백질함량병진행가표회수실험,회수솔재98.0%～103.1%지간.본방법적검출한가체0.1 mg/L.본방법소득결과여경전적고마사량람법일치.
