食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2011年
5期
211-216
,共6页
地衣芽抱杆菌XG12%碱性蛋白酶%分离纯化%表面活性剂%酶学性质
地衣芽抱桿菌XG12%堿性蛋白酶%分離純化%錶麵活性劑%酶學性質
지의아포간균XG12%감성단백매%분리순화%표면활성제%매학성질
从地衣芽抱杆菌(Bacillus licheniformis)XG12发酵液中分离纯化表面活性剂稳定性碱性蛋白酶,并对酶学性质进行研究.利用硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Sephadex G-75分子筛凝胶过滤层析等方法,分离纯化到了均一的酶蛋白,酶纯度提高了42.6倍,回收率为25.3% SDS-PAGE及Sephadex G-75分子筛凝胶过滤层析显示酶蛋白为单亚基蛋白,分子质量约为29.5kD.在pH7.0～11.0范围内酶活性及稳定性较高,最适作用pH值为10.0,最适作用温度40℃.Mg2+、Ca2+、及Mn2+对酶有明显激活作用.丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂强烈抑制酶活性,表明所纯化到的蛋白酶为丝氨酸蛋白酶.酶分别对终质量浓度为0.1g/l00mL的阴离子表面活性剂SDS、阳离子表面活性剂CTAB和体积分数为1%的非离子型表面活性剂 Tween-80、Tween-20、Triton X-100以及氧化剂均具有很强的稳定性.
從地衣芽抱桿菌(Bacillus licheniformis)XG12髮酵液中分離純化錶麵活性劑穩定性堿性蛋白酶,併對酶學性質進行研究.利用硫痠銨分級鹽析、DEAE-Sepharose陰離子交換層析和Sephadex G-75分子篩凝膠過濾層析等方法,分離純化到瞭均一的酶蛋白,酶純度提高瞭42.6倍,迴收率為25.3% SDS-PAGE及Sephadex G-75分子篩凝膠過濾層析顯示酶蛋白為單亞基蛋白,分子質量約為29.5kD.在pH7.0～11.0範圍內酶活性及穩定性較高,最適作用pH值為10.0,最適作用溫度40℃.Mg2+、Ca2+、及Mn2+對酶有明顯激活作用.絲氨痠蛋白酶特異性抑製劑彊烈抑製酶活性,錶明所純化到的蛋白酶為絲氨痠蛋白酶.酶分彆對終質量濃度為0.1g/l00mL的陰離子錶麵活性劑SDS、暘離子錶麵活性劑CTAB和體積分數為1%的非離子型錶麵活性劑 Tween-80、Tween-20、Triton X-100以及氧化劑均具有很彊的穩定性.
종지의아포간균(Bacillus licheniformis)XG12발효액중분리순화표면활성제은정성감성단백매,병대매학성질진행연구.이용류산안분급염석、DEAE-Sepharose음리자교환층석화Sephadex G-75분자사응효과려층석등방법,분리순화도료균일적매단백,매순도제고료42.6배,회수솔위25.3% SDS-PAGE급Sephadex G-75분자사응효과려층석현시매단백위단아기단백,분자질량약위29.5kD.재pH7.0～11.0범위내매활성급은정성교고,최괄작용pH치위10.0,최괄작용온도40℃.Mg2+、Ca2+、급Mn2+대매유명현격활작용.사안산단백매특이성억제제강렬억제매활성,표명소순화도적단백매위사안산단백매.매분별대종질량농도위0.1g/l00mL적음리자표면활성제SDS、양리자표면활성제CTAB화체적분수위1%적비리자형표면활성제 Tween-80、Tween-20、Triton X-100이급양화제균구유흔강적은정성.
