CAJ | 학술논문

以斑点叉尾鲴Ictalurus punctatus鱼肠道为原料提取蛋白酶,对分离条件进行了优化,并对部分酶学性质进行了研究.结果表明:鱼肠内的蛋白酶在硫酸铵饱和度为70％时,所得沉淀中酶活力最高.经过阴离子交换层析分离后,蛋白酶的纯化倍数达到了218倍.该蛋白酶的最适温度为55℃,最适pH为7.5,具有良好的低温稳定性和酸碱稳定性,米氏常数为5.4 g/L.K+和Ca2+离子对该蛋白酶活性有较弱的激活作用,Mg2+则能显著激活蛋白酶活性；Na+和Zn2+对蛋白酶的活性有较弱抑制作用,而Cu2+和EDTA能显著抑制蛋白酶活性.
이반점차미고Ictalurus punctatus어장도위원료제취단백매,대분리조건진행료우화,병대부분매학성질진행료연구.결과표명:어장내적단백매재류산안포화도위70％시,소득침정중매활력최고.경과음리자교환층석분리후,단백매적순화배수체도료218배.해단백매적최괄온도위55℃,최괄pH위7.5,구유량호적저온은정성화산감은정성,미씨상수위5.4 g/L.K+화Ca2+리자대해단백매활성유교약적격활작용,Mg2+칙능현저격활단백매활성；Na+화Zn2+대단백매적활성유교약억제작용,이Cu2+화EDTA능현저억제단백매활성.