吉林大学学报（理学版）
吉林大學學報（理學版）
길림대학학보（이학판）
JOURNAL OF JILIN UNIVERSITY(SCIENCE EDITION)
2009年
5期
1081-1085
,共5页
基质金属蛋白酶%包涵体%复性
基質金屬蛋白酶%包涵體%複性
기질금속단백매%포함체%복성
对已经构建成功并转化到大肠杆菌E.coli BL21(DE3)的基质金属蛋白酶MT5-MMP的催化结构域进行诱导表达,得到分子量为21 000,包涵体形式的重组蛋白.通过离子交换树脂对目的蛋白进行纯化后,用凝胶过滤树脂对纯化后的蛋白进行柱上复性,得到了具有较高活性的重组蛋白.
對已經構建成功併轉化到大腸桿菌E.coli BL21(DE3)的基質金屬蛋白酶MT5-MMP的催化結構域進行誘導錶達,得到分子量為21 000,包涵體形式的重組蛋白.通過離子交換樹脂對目的蛋白進行純化後,用凝膠過濾樹脂對純化後的蛋白進行柱上複性,得到瞭具有較高活性的重組蛋白.
대이경구건성공병전화도대장간균E.coli BL21(DE3)적기질금속단백매MT5-MMP적최화결구역진행유도표체,득도분자량위21 000,포함체형식적중조단백.통과리자교환수지대목적단백진행순화후,용응효과려수지대순화후적단백진행주상복성,득도료구유교고활성적중조단백.
