商丘师范学院学报
商丘師範學院學報
상구사범학원학보
JOURNAL OF SHANGQIU TEACHERS COLLEGE
2011年
3期
58-62
,共5页
黄豆苷原%牛血清白蛋白%荧光光谱
黃豆苷原%牛血清白蛋白%熒光光譜
황두감원%우혈청백단백%형광광보
用荧光光谱法在pH 7.4的PBS中研究了黄豆苷原(Daidzein,Da)与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,BSA)的相互作用.结果表明Da可静态猝灭BSA的内源荧光,温度升高时受动态猝灭的影响变得明显.二者之间的结合位点数约为1.5,315 K、310 K,300 K和290 K时的表观结合常数分别为5.44×104L·mol-1,5.70×104L·mol-1,5.29×104L·mol-1和5.69×104L·mol-1.焓变为0.2969 kJ·mol-1.熵变为91.78为J·mol-1·K-1,各温度下的自由能变均小于零,热力学参数表明二者之间主要靠静电力发生作用,熵变对反应过程具有较大贡献,且反应是自发过程.同步荧光光谱表明Da的加入改变了BSA的构像,使色氨酸残基的微环境亲水性增强.本研究时于阐明Da与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义.
用熒光光譜法在pH 7.4的PBS中研究瞭黃豆苷原(Daidzein,Da)與牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,BSA)的相互作用.結果錶明Da可靜態猝滅BSA的內源熒光,溫度升高時受動態猝滅的影響變得明顯.二者之間的結閤位點數約為1.5,315 K、310 K,300 K和290 K時的錶觀結閤常數分彆為5.44×104L·mol-1,5.70×104L·mol-1,5.29×104L·mol-1和5.69×104L·mol-1.焓變為0.2969 kJ·mol-1.熵變為91.78為J·mol-1·K-1,各溫度下的自由能變均小于零,熱力學參數錶明二者之間主要靠靜電力髮生作用,熵變對反應過程具有較大貢獻,且反應是自髮過程.同步熒光光譜錶明Da的加入改變瞭BSA的構像,使色氨痠殘基的微環境親水性增彊.本研究時于闡明Da與蛋白的相互作用機理具有藉鑒意義.
용형광광보법재pH 7.4적PBS중연구료황두감원(Daidzein,Da)여우혈청백단백(bovine serum albu-min,BSA)적상호작용.결과표명Da가정태졸멸BSA적내원형광,온도승고시수동태졸멸적영향변득명현.이자지간적결합위점수약위1.5,315 K、310 K,300 K화290 K시적표관결합상수분별위5.44×104L·mol-1,5.70×104L·mol-1,5.29×104L·mol-1화5.69×104L·mol-1.함변위0.2969 kJ·mol-1.적변위91.78위J·mol-1·K-1,각온도하적자유능변균소우령,열역학삼수표명이자지간주요고정전력발생작용,적변대반응과정구유교대공헌,차반응시자발과정.동보형광광보표명Da적가입개변료BSA적구상,사색안산잔기적미배경친수성증강.본연구시우천명Da여단백적상호작용궤리구유차감의의.
