食品与机械
食品與機械
식품여궤계
FOOD AND MACHINERY
2006年
1期
11-14,26
,共5页
变性%转谷氨酰胺酶%乳蛋白%交联
變性%轉穀氨酰胺酶%乳蛋白%交聯
변성%전곡안선알매%유단백%교련
利用SDS-PAGE电泳结合凝胶成像分析技术,比较了在非变性、加入还原剂变性和加热后再加入还原剂变性三种条件下转谷氨酰胺酶对酪蛋白和乳清蛋白之间的交联情况.结果表明:在非变性条件下,酪蛋白质量分数下降96%,乳清蛋白下降15%,酪蛋白和乳清蛋白几乎不能交联,超分子量聚合物是酪蛋白单一聚合物,α-乳白蛋白形成部分低聚体;在加入还原剂时,酪蛋白质量分数下降86%,乳清蛋白下降30%,反应4 h后有少量乳清蛋白和酪蛋白中某一组分交联;预热更有助于酪蛋白和乳清蛋白聚合,在第三种条件下,反应24 h后乳清蛋白下降60%.
利用SDS-PAGE電泳結閤凝膠成像分析技術,比較瞭在非變性、加入還原劑變性和加熱後再加入還原劑變性三種條件下轉穀氨酰胺酶對酪蛋白和乳清蛋白之間的交聯情況.結果錶明:在非變性條件下,酪蛋白質量分數下降96%,乳清蛋白下降15%,酪蛋白和乳清蛋白幾乎不能交聯,超分子量聚閤物是酪蛋白單一聚閤物,α-乳白蛋白形成部分低聚體;在加入還原劑時,酪蛋白質量分數下降86%,乳清蛋白下降30%,反應4 h後有少量乳清蛋白和酪蛋白中某一組分交聯;預熱更有助于酪蛋白和乳清蛋白聚閤,在第三種條件下,反應24 h後乳清蛋白下降60%.
이용SDS-PAGE전영결합응효성상분석기술,비교료재비변성、가입환원제변성화가열후재가입환원제변성삼충조건하전곡안선알매대락단백화유청단백지간적교련정황.결과표명:재비변성조건하,락단백질량분수하강96%,유청단백하강15%,락단백화유청단백궤호불능교련,초분자량취합물시락단백단일취합물,α-유백단백형성부분저취체;재가입환원제시,락단백질량분수하강86%,유청단백하강30%,반응4 h후유소량유청단백화락단백중모일조분교련;예열경유조우락단백화유청단백취합,재제삼충조건하,반응24 h후유청단백하강60%.
