食品科学
食品科學
식품과학
FOOD SCIENCE
2005年
3期
46-49
,共4页
大豆胰蛋白酶抑制剂%圆二色谱%二级结构
大豆胰蛋白酶抑製劑%圓二色譜%二級結構
대두이단백매억제제%원이색보%이급결구
研究了Ⅰ型Kunitz大豆胰蛋白酶抑制剂(Ⅰ-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑制剂(BBTI)列胰蛋白酶的抑制活性及其二级结构的组成差异.发现Ⅰ-KSTI及BBTI对胰蛋白酶的抑制曲线分为两部分:活性急剧下降部分和缓慢下降部分.使胰蛋白酶的活性降为原来的一半时的Ⅰ-KSTI和BBTI浓度为1.5μg/ml和1.2μg/ml.使胰蛋白酶活性趋向于零(完全钝化)时的Ⅰ-KSTI浓度为13.5μg/ml,而BBTI则为9μg/ml.两种抑制剂的存在不改变胰蛋白酶的Km值,但其Vmax随抑制剂浓度的增加而下降.表明其对胰蛋白酶的抑制作用是一种非竞争性抑制作用.远紫外圆二色谱的研究发现Ⅰ-KSTI和BBTI的单一吸收负峰在200nm波长处,Ⅰ-KSTI的克分子椭圆度[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,其二级结构由22.5%β折叠,16.25%β转角和61.4%无规卷曲组成;BBTI的[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,由52.6%β折叠和47.4%无规卷曲组成.
研究瞭Ⅰ型Kunitz大豆胰蛋白酶抑製劑(Ⅰ-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑製劑(BBTI)列胰蛋白酶的抑製活性及其二級結構的組成差異.髮現Ⅰ-KSTI及BBTI對胰蛋白酶的抑製麯線分為兩部分:活性急劇下降部分和緩慢下降部分.使胰蛋白酶的活性降為原來的一半時的Ⅰ-KSTI和BBTI濃度為1.5μg/ml和1.2μg/ml.使胰蛋白酶活性趨嚮于零(完全鈍化)時的Ⅰ-KSTI濃度為13.5μg/ml,而BBTI則為9μg/ml.兩種抑製劑的存在不改變胰蛋白酶的Km值,但其Vmax隨抑製劑濃度的增加而下降.錶明其對胰蛋白酶的抑製作用是一種非競爭性抑製作用.遠紫外圓二色譜的研究髮現Ⅰ-KSTI和BBTI的單一吸收負峰在200nm波長處,Ⅰ-KSTI的剋分子橢圓度[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,其二級結構由22.5%β摺疊,16.25%β轉角和61.4%無規捲麯組成;BBTI的[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,由52.6%β摺疊和47.4%無規捲麯組成.
연구료Ⅰ형Kunitz대두이단백매억제제(Ⅰ-KSTI)화Bowman-Birk대두이단백매억제제(BBTI)렬이단백매적억제활성급기이급결구적조성차이.발현Ⅰ-KSTI급BBTI대이단백매적억제곡선분위량부분:활성급극하강부분화완만하강부분.사이단백매적활성강위원래적일반시적Ⅰ-KSTI화BBTI농도위1.5μg/ml화1.2μg/ml.사이단백매활성추향우령(완전둔화)시적Ⅰ-KSTI농도위13.5μg/ml,이BBTI칙위9μg/ml.량충억제제적존재불개변이단백매적Km치,단기Vmax수억제제농도적증가이하강.표명기대이단백매적억제작용시일충비경쟁성억제작용.원자외원이색보적연구발현Ⅰ-KSTI화BBTI적단일흡수부봉재200nm파장처,Ⅰ-KSTI적극분자타원도[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,기이급결구유22.5%β절첩,16.25%β전각화61.4%무규권곡조성;BBTI적[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,유52.6%β절첩화47.4%무규권곡조성.
