自然科学进展
自然科學進展
자연과학진전
zirankexuejinzhan
2001年
9期
929-934
,共6页
酵母朊蛋白%Ure2p%朊病毒结构域%谷胱苷肽-S-转移酶%构象
酵母朊蛋白%Ure2p%朊病毒結構域%穀胱苷肽-S-轉移酶%構象
효모원단백%Ure2p%원병독결구역%곡광감태-S-전이매%구상
酵母朊蛋白Ure2蛋白(Ure2p)具有动物朊蛋白类似的构象转变特点,其N-端65个氨基酸是朊病毒结构域(PrD),对酵母朊病毒的发生起关键性作用.将PrD基因与谷胱苷肽-S-转移酶(GST)基因重组,在大肠杆菌中表达了可溶性的GST-PrD融合蛋白(sGST-PrD).sGST-PrD在体外自发地聚合成纤维,这种蛋白纤维的圆二色谱呈典型的β-折叠,对蛋白酶K的抵抗力增加,并具有淀粉样纤维的光学特性.聚合的GST-PrD(aGST-PrD)能促进sGST-PrD聚合成纤维.这些结果显示PrD能使与其融合的GST蛋白的构象发生变化,形成一种新的朊蛋白样嵌合蛋白.这是PrD改变其他蛋白构象的证据.
酵母朊蛋白Ure2蛋白(Ure2p)具有動物朊蛋白類似的構象轉變特點,其N-耑65箇氨基痠是朊病毒結構域(PrD),對酵母朊病毒的髮生起關鍵性作用.將PrD基因與穀胱苷肽-S-轉移酶(GST)基因重組,在大腸桿菌中錶達瞭可溶性的GST-PrD融閤蛋白(sGST-PrD).sGST-PrD在體外自髮地聚閤成纖維,這種蛋白纖維的圓二色譜呈典型的β-摺疊,對蛋白酶K的牴抗力增加,併具有澱粉樣纖維的光學特性.聚閤的GST-PrD(aGST-PrD)能促進sGST-PrD聚閤成纖維.這些結果顯示PrD能使與其融閤的GST蛋白的構象髮生變化,形成一種新的朊蛋白樣嵌閤蛋白.這是PrD改變其他蛋白構象的證據.
효모원단백Ure2단백(Ure2p)구유동물원단백유사적구상전변특점,기N-단65개안기산시원병독결구역(PrD),대효모원병독적발생기관건성작용.장PrD기인여곡광감태-S-전이매(GST)기인중조,재대장간균중표체료가용성적GST-PrD융합단백(sGST-PrD).sGST-PrD재체외자발지취합성섬유,저충단백섬유적원이색보정전형적β-절첩,대단백매K적저항력증가,병구유정분양섬유적광학특성.취합적GST-PrD(aGST-PrD)능촉진sGST-PrD취합성섬유.저사결과현시PrD능사여기융합적GST단백적구상발생변화,형성일충신적원단백양감합단백.저시PrD개변기타단백구상적증거.
