生物信息学
生物信息學
생물신식학
BIOINFORMATICS
2012年
3期
158-162
,共5页
张梦媛%徐利楠%沈曼莉%何剑为%宋有涛
張夢媛%徐利楠%瀋曼莉%何劍為%宋有濤
장몽원%서리남%침만리%하검위%송유도
胱抑素%淀粉样聚集%分子动力学模拟%结构域交换
胱抑素%澱粉樣聚集%分子動力學模擬%結構域交換
광억소%정분양취집%분자동역학모의%결구역교환
Val55是鸡胱抑素(Chicken cystatin,cC)铰链环状区的重要位点.本文采用分子动力学模拟的方法研究了V55位点突变对cC典型的淀粉样突变体I66Q结构稳定性的影响情况,并深入探讨了其分子机制.研究表明V55N和V55D对I66Q突变体都有稳定其结构的作用,但V55N的稳定作用更显著.进一步研究发现V55N和V55D对I66Q的这种稳定作用是由于突变后的55位残基与邻近残基形成了较多稳定的氢键,从而增加了自身位点及Loop1、β2 - β3的稳定性,并进一步稳定了I66Q的α-螺旋和疏水核心结构.这可能最终阻碍胱抑素淀粉样突变体I66Q结构域交换的发生.
Val55是鷄胱抑素(Chicken cystatin,cC)鉸鏈環狀區的重要位點.本文採用分子動力學模擬的方法研究瞭V55位點突變對cC典型的澱粉樣突變體I66Q結構穩定性的影響情況,併深入探討瞭其分子機製.研究錶明V55N和V55D對I66Q突變體都有穩定其結構的作用,但V55N的穩定作用更顯著.進一步研究髮現V55N和V55D對I66Q的這種穩定作用是由于突變後的55位殘基與鄰近殘基形成瞭較多穩定的氫鍵,從而增加瞭自身位點及Loop1、β2 - β3的穩定性,併進一步穩定瞭I66Q的α-螺鏇和疏水覈心結構.這可能最終阻礙胱抑素澱粉樣突變體I66Q結構域交換的髮生.
Val55시계광억소(Chicken cystatin,cC)교련배상구적중요위점.본문채용분자동역학모의적방법연구료V55위점돌변대cC전형적정분양돌변체I66Q결구은정성적영향정황,병심입탐토료기분자궤제.연구표명V55N화V55D대I66Q돌변체도유은정기결구적작용,단V55N적은정작용경현저.진일보연구발현V55N화V55D대I66Q적저충은정작용시유우돌변후적55위잔기여린근잔기형성료교다은정적경건,종이증가료자신위점급Loop1、β2 - β3적은정성,병진일보은정료I66Q적α-라선화소수핵심결구.저가능최종조애광억소정분양돌변체I66Q결구역교환적발생.
