第二军医大学学报
第二軍醫大學學報
제이군의대학학보
ACADEMIC JOURNAL OF SECOND MILITARY MEDICAL UNIVERSITY
2004年
10期
1078-1081
,共4页
王凯慧%郭瀛军%高远舰%王开宇%颜宏利%孙树汉
王凱慧%郭瀛軍%高遠艦%王開宇%顏宏利%孫樹漢
왕개혜%곽영군%고원함%왕개우%안굉리%손수한
Annexin B1%结构%功能%进化
Annexin B1%結構%功能%進化
Annexin B1%결구%공능%진화
目的:研究Annexin B1与其他膜联蛋白的相关性及生物学功能.方法:从Swiss-Prot和NCBI-Structure数据库中已知的膜联蛋白氨基酸序列中,根据物种的分类挑选68个,用生物信息学方法分析Annexin B1的结构、功能与进化.结果:Annexin B1包含4个序列和结构高度相似的结构域,含有8个Ca2+结合位点,二级结构显示蛋白主要由α螺旋结构组成,具有寄生生物所特有的氨基酸残基.在物种进化上,Annexin B1和节肢动物为1支,新杆线虫、植物、鸟类和脊椎动物为1支,原虫、腔肠动物、两栖类和脊索动物为1支.另外,Annexin B1与Annexin A1在进化上有较强的亲缘关系,结构和功能上An-nexin A1和Annexin A5相似.结论:Annexin B1具有膜联蛋白的结构特征,含有抗凝血、参与细胞凋亡、炎性反应、信号转导和细胞分化等细胞生理功能的氨基酸结构域和决定种属特异性的氨基酸序列,在进化上同源于Annexin A1.
目的:研究Annexin B1與其他膜聯蛋白的相關性及生物學功能.方法:從Swiss-Prot和NCBI-Structure數據庫中已知的膜聯蛋白氨基痠序列中,根據物種的分類挑選68箇,用生物信息學方法分析Annexin B1的結構、功能與進化.結果:Annexin B1包含4箇序列和結構高度相似的結構域,含有8箇Ca2+結閤位點,二級結構顯示蛋白主要由α螺鏇結構組成,具有寄生生物所特有的氨基痠殘基.在物種進化上,Annexin B1和節肢動物為1支,新桿線蟲、植物、鳥類和脊椎動物為1支,原蟲、腔腸動物、兩棲類和脊索動物為1支.另外,Annexin B1與Annexin A1在進化上有較彊的親緣關繫,結構和功能上An-nexin A1和Annexin A5相似.結論:Annexin B1具有膜聯蛋白的結構特徵,含有抗凝血、參與細胞凋亡、炎性反應、信號轉導和細胞分化等細胞生理功能的氨基痠結構域和決定種屬特異性的氨基痠序列,在進化上同源于Annexin A1.
목적:연구Annexin B1여기타막련단백적상관성급생물학공능.방법:종Swiss-Prot화NCBI-Structure수거고중이지적막련단백안기산서렬중,근거물충적분류도선68개,용생물신식학방법분석Annexin B1적결구、공능여진화.결과:Annexin B1포함4개서렬화결구고도상사적결구역,함유8개Ca2+결합위점,이급결구현시단백주요유α라선결구조성,구유기생생물소특유적안기산잔기.재물충진화상,Annexin B1화절지동물위1지,신간선충、식물、조류화척추동물위1지,원충、강장동물、량서류화척색동물위1지.령외,Annexin B1여Annexin A1재진화상유교강적친연관계,결구화공능상An-nexin A1화Annexin A5상사.결론:Annexin B1구유막련단백적결구특정,함유항응혈、삼여세포조망、염성반응、신호전도화세포분화등세포생리공능적안기산결구역화결정충속특이성적안기산서렬,재진화상동원우Annexin A1.
