第三军医大学学报
第三軍醫大學學報
제삼군의대학학보
ACTA ACADEMIAE MEDICINAE MILITARIS TERTIAE
2007年
6期
467-470
,共4页
宋蓉%李元朝%吕凤林%吴玉章%胡承香%陈月
宋蓉%李元朝%呂鳳林%吳玉章%鬍承香%陳月
송용%리원조%려봉림%오옥장%호승향%진월
C5a%C5L2蛋白%配体结合域%生物分子相互作用%生物传感器
C5a%C5L2蛋白%配體結閤域%生物分子相互作用%生物傳感器
C5a%C5L2단백%배체결합역%생물분자상호작용%생물전감기
目的 通过生物信息学分析人C5L2受体的配体结构域,并进一步利用生物分子相互作用测定技术(biomolecular interaction analysis,BIA)研究其与配体C5a分子间的相互作用.方法 以人C5L2蛋白的氨基酸序列为基础,利用网络分析软件以及Goldkey计算机分析软件对人C5L2蛋白二级结构及亲水性、抗原性、可及性、柔韧性、表位等参数进行综合分析,确定可能与rhC5a结合的区域肽段序列,Fmoc方法固相多肽合成候选的结合位多肽,采用IAsys Plus生物传感器系统,以rhC5a为固定相,分别以这些候选结合位多肽为流动相,测定与rhC5a的结合力.结果 合成多肽N2(第12～22位)、C3(第265～275位)可与C5a发生特异性结合,结合率分别为53%和23%.结论 人C5L2分子第3～22、179～183、190～195、265～275位等区域满足各项指标,最可能是其配体C5a的结合域.
目的 通過生物信息學分析人C5L2受體的配體結構域,併進一步利用生物分子相互作用測定技術(biomolecular interaction analysis,BIA)研究其與配體C5a分子間的相互作用.方法 以人C5L2蛋白的氨基痠序列為基礎,利用網絡分析軟件以及Goldkey計算機分析軟件對人C5L2蛋白二級結構及親水性、抗原性、可及性、柔韌性、錶位等參數進行綜閤分析,確定可能與rhC5a結閤的區域肽段序列,Fmoc方法固相多肽閤成候選的結閤位多肽,採用IAsys Plus生物傳感器繫統,以rhC5a為固定相,分彆以這些候選結閤位多肽為流動相,測定與rhC5a的結閤力.結果 閤成多肽N2(第12～22位)、C3(第265～275位)可與C5a髮生特異性結閤,結閤率分彆為53%和23%.結論 人C5L2分子第3～22、179～183、190～195、265～275位等區域滿足各項指標,最可能是其配體C5a的結閤域.
목적 통과생물신식학분석인C5L2수체적배체결구역,병진일보이용생물분자상호작용측정기술(biomolecular interaction analysis,BIA)연구기여배체C5a분자간적상호작용.방법 이인C5L2단백적안기산서렬위기출,이용망락분석연건이급Goldkey계산궤분석연건대인C5L2단백이급결구급친수성、항원성、가급성、유인성、표위등삼수진행종합분석,학정가능여rhC5a결합적구역태단서렬,Fmoc방법고상다태합성후선적결합위다태,채용IAsys Plus생물전감기계통,이rhC5a위고정상,분별이저사후선결합위다태위류동상,측정여rhC5a적결합력.결과 합성다태N2(제12～22위)、C3(제265～275위)가여C5a발생특이성결합,결합솔분별위53%화23%.결론 인C5L2분자제3～22、179～183、190～195、265～275위등구역만족각항지표,최가능시기배체C5a적결합역.
