安徽医科大学学报
安徽醫科大學學報
안휘의과대학학보
ACTA UNIVERSITY MEDICINALIS ANHUI
2004年
2期
110-113
,共4页
宫照龙%蒋作君%徐义辉%沈继龙%董炜%段招军
宮照龍%蔣作君%徐義輝%瀋繼龍%董煒%段招軍
궁조룡%장작군%서의휘%침계룡%동위%단초군
胸腺素/遗传学%基因融合%基因表达
胸腺素/遺傳學%基因融閤%基因錶達
흉선소/유전학%기인융합%기인표체
目的利用基因工程方法表达重组胸腺素α1 (Tα1),并进行纯化、鉴定. 方法使用大肠杆菌偏爱密码子,人工合成Ref蛋白(T7噬菌体蛋白)和Tα1的融合基因,并克隆在表达载体pBV220中,转化E.coliDH5α,温度诱导表达,表达的重组蛋白Ref- Tα1经CM-Sepharose FF阳离子柱进行纯化,Western-blot进行鉴定. 结果获得了纯化的重组蛋白Ref-Tα1,相对分子质量约为15 000. 结论用融合基因的方法表达小分子多肽是一种可行的方法,Ref- Tα1的成功表达为进一步研究其生物学活性奠定了基础.
目的利用基因工程方法錶達重組胸腺素α1 (Tα1),併進行純化、鑒定. 方法使用大腸桿菌偏愛密碼子,人工閤成Ref蛋白(T7噬菌體蛋白)和Tα1的融閤基因,併剋隆在錶達載體pBV220中,轉化E.coliDH5α,溫度誘導錶達,錶達的重組蛋白Ref- Tα1經CM-Sepharose FF暘離子柱進行純化,Western-blot進行鑒定. 結果穫得瞭純化的重組蛋白Ref-Tα1,相對分子質量約為15 000. 結論用融閤基因的方法錶達小分子多肽是一種可行的方法,Ref- Tα1的成功錶達為進一步研究其生物學活性奠定瞭基礎.
목적이용기인공정방법표체중조흉선소α1 (Tα1),병진행순화、감정. 방법사용대장간균편애밀마자,인공합성Ref단백(T7서균체단백)화Tα1적융합기인,병극륭재표체재체pBV220중,전화E.coliDH5α,온도유도표체,표체적중조단백Ref- Tα1경CM-Sepharose FF양리자주진행순화,Western-blot진행감정. 결과획득료순화적중조단백Ref-Tα1,상대분자질량약위15 000. 결론용융합기인적방법표체소분자다태시일충가행적방법,Ref- Tα1적성공표체위진일보연구기생물학활성전정료기출.
