汉坦病毒GM04-38株N-联糖基化位点在细胞融合中作用的初步确定
한탄병독GM04-38주N-련당기화위점재세포융합중작용적초보학정
Defining the function of the N-linked glycosylation site of hantavirus GM04-38 in cell fusion
  • 万方数据
    中华微生物学和免疫学杂志 중화미생물학화면역학잡지
    CHINESE JOURNAL OF MICROBIOLOGY AND IMMUNOLOGY
    2009年 8期 706-711 ,共6页

    郑晓民%陶泽新%曹海霞%刘晓丽%闫玉芬%王桂亭%许洪芝%温红玲%宋艳艳%赵丽%姚苹%王志玉

    정효민%도택신%조해하%류효려%염옥분%왕계정%허홍지%온홍령%송염염%조려%요평%왕지옥

    汉坦病毒%糖蛋白%N-联糖基化位点%细胞融合 漢坦病毒%糖蛋白%N-聯糖基化位點%細胞融閤
    한탄병독%당단백%N-련당기화위점%세포융합
    Hantavirus%Glycoprotein%N-linked glycosylation%Cell fusion
    段外,各突变体均表达出G1、G2片段.IFA显示天冬酰胺突变前后各位点均显示荧光信号,呈核周分布.突变后134位点与928位点的突变体融合现象消失,其余各位点突变后融合现象仍然存在.结论 G1上的134位点可能与蛋白正确折叠有密切关系,134位点突变极可能导致蛋白的错误折叠,进而无法转运出内质网.G2上的928位点对细胞融合有重要作用,提示汉坦病毒融合肽很有可能位于G2上.
    단외,각돌변체균표체출G1、G2편단.IFA현시천동선알돌변전후각위점균현시형광신호,정핵주분포.돌변후134위점여928위점적돌변체융합현상소실,기여각위점돌변후융합현상잉연존재.결론 G1상적134위점가능여단백정학절첩유밀절관계,134위점돌변겁가능도치단백적착오절첩,진이무법전운출내질망.G2상적928위점대세포융합유중요작용,제시한탄병독융합태흔유가능위우G2상.
    ted in a loss of cell fusion,which suggests the 928 site on G2 is crucial for cell fusion and the fusion peptide is likely on G2.
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