高校化学工程学报
高校化學工程學報
고교화학공정학보
JOURNAL OF CHEMICAL ENGINEERING OF CHINESE UNIVERSITIES
2011年
1期
85-90
,共6页
宋希文%肖彦羚%周治%姚忠%徐虹%韦萍
宋希文%肖彥羚%週治%姚忠%徐虹%韋萍
송희문%초언령%주치%요충%서홍%위평
γ-谷氨酰转肽酶%热稳定性%Ca2+%反应动力学%活化能
γ-穀氨酰轉肽酶%熱穩定性%Ca2+%反應動力學%活化能
γ-곡안선전태매%열은정성%Ca2+%반응동역학%활화능
γ-谷氨酰转肽酶(γ-glutamyltranspeptidase,GGT)可将γ-谷氨酰基从酰基供体催化转移至相应的受体上,形成新的γ-谷氨酰基化合物.今针对GGT稳定性差的缺陷,采用添加Ca2+的方法对其进行稳定化.研究了Ca2+对枯草芽孢杆菌GGT活性及热稳定性的影响.以4 mmol·L-1 CaCl2于37℃下处理30 min后,GGT的热稳定性得到了显著改善,且随温度升高Ca2+处理的效果更明显;测定了Ca2+处理后GGT酰基化反应动力学常数Km、Vmax和反应活化能Ea,其值分别为0.23 mmol·L-1,0.015 mmol·L-1·min-1和10.50 kJ·mol-1.与未经Ca2+处理时相比,酰基化反应米氏常数和反应活化能显著降低;GGT的失活反应活化能Ed为60.47 kJ·mol-1,与未加Ca2+时(50.42 kJ·mol-1)相比明显提高.表明Ca2+能提高GGT的活性和热稳定性,有效缓解酶的受热失活.
γ-穀氨酰轉肽酶(γ-glutamyltranspeptidase,GGT)可將γ-穀氨酰基從酰基供體催化轉移至相應的受體上,形成新的γ-穀氨酰基化閤物.今針對GGT穩定性差的缺陷,採用添加Ca2+的方法對其進行穩定化.研究瞭Ca2+對枯草芽孢桿菌GGT活性及熱穩定性的影響.以4 mmol·L-1 CaCl2于37℃下處理30 min後,GGT的熱穩定性得到瞭顯著改善,且隨溫度升高Ca2+處理的效果更明顯;測定瞭Ca2+處理後GGT酰基化反應動力學常數Km、Vmax和反應活化能Ea,其值分彆為0.23 mmol·L-1,0.015 mmol·L-1·min-1和10.50 kJ·mol-1.與未經Ca2+處理時相比,酰基化反應米氏常數和反應活化能顯著降低;GGT的失活反應活化能Ed為60.47 kJ·mol-1,與未加Ca2+時(50.42 kJ·mol-1)相比明顯提高.錶明Ca2+能提高GGT的活性和熱穩定性,有效緩解酶的受熱失活.
γ-곡안선전태매(γ-glutamyltranspeptidase,GGT)가장γ-곡안선기종선기공체최화전이지상응적수체상,형성신적γ-곡안선기화합물.금침대GGT은정성차적결함,채용첨가Ca2+적방법대기진행은정화.연구료Ca2+대고초아포간균GGT활성급열은정성적영향.이4 mmol·L-1 CaCl2우37℃하처리30 min후,GGT적열은정성득도료현저개선,차수온도승고Ca2+처리적효과경명현;측정료Ca2+처리후GGT선기화반응동역학상수Km、Vmax화반응활화능Ea,기치분별위0.23 mmol·L-1,0.015 mmol·L-1·min-1화10.50 kJ·mol-1.여미경Ca2+처리시상비,선기화반응미씨상수화반응활화능현저강저;GGT적실활반응활화능Ed위60.47 kJ·mol-1,여미가Ca2+시(50.42 kJ·mol-1)상비명현제고.표명Ca2+능제고GGT적활성화열은정성,유효완해매적수열실활.
