华中农业大学学报
華中農業大學學報
화중농업대학학보
JOURNAL OF HUAZHONG AGRICULTURAL UNIVERSITY
2012年
3期
320-324
,共5页
罗梅%董章勇%宾淑英%林进添%吴仲真%李献锋
囉梅%董章勇%賓淑英%林進添%吳仲真%李獻鋒
라매%동장용%빈숙영%림진첨%오중진%리헌봉
扶桑绵粉蚧%钙调蛋白%基因%克隆%生物信息学
扶桑綿粉蚧%鈣調蛋白%基因%剋隆%生物信息學
부상면분개%개조단백%기인%극륭%생물신식학
钙调蛋白(calmodulin,CaM)对生物体内多种Ca2+依赖的细胞功能和酶体系都有重要的调节作用.为研究扶桑绵粉蚧的信号转导受体蛋白,首次克隆了扶桑绵粉蚧钙调蛋白基因PsCaM的cDNA全长序列,其开放阅读框(ORF)包含447 bp的片段,编码148个氨基酸.PsCaM基因由3个内含子和4个外显子组成.3个内含子的长度分别为73、81、72 bp,分隔的4个外显子的长度分别为33、133、183、98 bp.功能域分析结果显示:该蛋白具有2个EF-hand结构域,有13个Ca2+结合位点；该蛋白的理论等电点是6.21,属于稳定蛋白,且没有跨膜区域；通过同源建模获得了其蛋白的三维结构.多序列比较显示,P sCaM基因相对较保守.
鈣調蛋白(calmodulin,CaM)對生物體內多種Ca2+依賴的細胞功能和酶體繫都有重要的調節作用.為研究扶桑綿粉蚧的信號轉導受體蛋白,首次剋隆瞭扶桑綿粉蚧鈣調蛋白基因PsCaM的cDNA全長序列,其開放閱讀框(ORF)包含447 bp的片段,編碼148箇氨基痠.PsCaM基因由3箇內含子和4箇外顯子組成.3箇內含子的長度分彆為73、81、72 bp,分隔的4箇外顯子的長度分彆為33、133、183、98 bp.功能域分析結果顯示:該蛋白具有2箇EF-hand結構域,有13箇Ca2+結閤位點；該蛋白的理論等電點是6.21,屬于穩定蛋白,且沒有跨膜區域；通過同源建模穫得瞭其蛋白的三維結構.多序列比較顯示,P sCaM基因相對較保守.
개조단백(calmodulin,CaM)대생물체내다충Ca2+의뢰적세포공능화매체계도유중요적조절작용.위연구부상면분개적신호전도수체단백,수차극륭료부상면분개개조단백기인PsCaM적cDNA전장서렬,기개방열독광(ORF)포함447 bp적편단,편마148개안기산.PsCaM기인유3개내함자화4개외현자조성.3개내함자적장도분별위73、81、72 bp,분격적4개외현자적장도분별위33、133、183、98 bp.공능역분석결과현시:해단백구유2개EF-hand결구역,유13개Ca2+결합위점；해단백적이론등전점시6.21,속우은정단백,차몰유과막구역；통과동원건모획득료기단백적삼유결구.다서렬비교현시,P sCaM기인상대교보수.
