武汉大学学报（理学版）
武漢大學學報（理學版）
무한대학학보（이학판）
JOURNAL OF WUHAN UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION)
2008年
4期
497-502
,共6页
紫色杆菌%β-琼胶酶%分离纯化%新琼寡糖
紫色桿菌%β-瓊膠酶%分離純化%新瓊寡糖
자색간균%β-경효매%분리순화%신경과당
从青岛近海海水中分离得到一株高产琼胶酶的海洋紫色杆菌SY12.紫色杆菌SY12的发酵液上清经硫酸铵沉淀,凝胶过滤层析,离子交换层析和凝胶过滤层析等蛋白纯化步骤,得到纯化的野生琼胶酶AgaY.琼胶酶纯化了133.63倍,酶比活力为320.7 U/mg;纯化的琼胶酶经SDS-PAGE检测,显示为单一条带,其相对分子质量约为50 ×103.研究结果表明琼胶酶AgaY降解琼脂糖的β-1,4-糖苷键,其主要产物为新琼四糖和新琼二糖.对AgaY进行酶学性质研究,发现其最适反应pH为7.0,最适反应温度为40 ℃;Hg2+,Ag+,Zn2+,Cu2+和Pb2+等金属离子可以显著的抑制琼胶酶AgaY的活力.研究发现,AgaY的催化活性不依赖于离子的存在,AgaY对EDTA不敏感.
從青島近海海水中分離得到一株高產瓊膠酶的海洋紫色桿菌SY12.紫色桿菌SY12的髮酵液上清經硫痠銨沉澱,凝膠過濾層析,離子交換層析和凝膠過濾層析等蛋白純化步驟,得到純化的野生瓊膠酶AgaY.瓊膠酶純化瞭133.63倍,酶比活力為320.7 U/mg;純化的瓊膠酶經SDS-PAGE檢測,顯示為單一條帶,其相對分子質量約為50 ×103.研究結果錶明瓊膠酶AgaY降解瓊脂糖的β-1,4-糖苷鍵,其主要產物為新瓊四糖和新瓊二糖.對AgaY進行酶學性質研究,髮現其最適反應pH為7.0,最適反應溫度為40 ℃;Hg2+,Ag+,Zn2+,Cu2+和Pb2+等金屬離子可以顯著的抑製瓊膠酶AgaY的活力.研究髮現,AgaY的催化活性不依賴于離子的存在,AgaY對EDTA不敏感.
종청도근해해수중분리득도일주고산경효매적해양자색간균SY12.자색간균SY12적발효액상청경류산안침정,응효과려층석,리자교환층석화응효과려층석등단백순화보취,득도순화적야생경효매AgaY.경효매순화료133.63배,매비활력위320.7 U/mg;순화적경효매경SDS-PAGE검측,현시위단일조대,기상대분자질량약위50 ×103.연구결과표명경효매AgaY강해경지당적β-1,4-당감건,기주요산물위신경사당화신경이당.대AgaY진행매학성질연구,발현기최괄반응pH위7.0,최괄반응온도위40 ℃;Hg2+,Ag+,Zn2+,Cu2+화Pb2+등금속리자가이현저적억제경효매AgaY적활력.연구발현,AgaY적최화활성불의뢰우리자적존재,AgaY대EDTA불민감.
