科技信息
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과기신식
SCIENTIFIC & TECHNICAL INFORMATION
2010年
29期
463-464,439
,共3页
结膜支原体%Hsp70%生物信息学
結膜支原體%Hsp70%生物信息學
결막지원체%Hsp70%생물신식학
利用生物信息学软件DNAstar、VectorNTO 11.0、DNAman和SWISS-MODEL等对结膜支原体Hsp70进行了生物信息学分析,通过与其他物种的序列进行同源比对,构建了分子进化树,分析表明该基因与猪肺炎支原体HsP70的同源性最高,基因同源性为80%,氨基酸同源性为85%;蛋白质预测结果显示,所推导的该蛋白质的等电点为5.12,C末端含有大量α螺旋结构,表现为较强的亲水性,且位于蛋白质表面,推测有可能是抗原表位.对结膜支原体Hsp70基因的生物信息学分析为其免疫原性等研究提供了理论支持.
利用生物信息學軟件DNAstar、VectorNTO 11.0、DNAman和SWISS-MODEL等對結膜支原體Hsp70進行瞭生物信息學分析,通過與其他物種的序列進行同源比對,構建瞭分子進化樹,分析錶明該基因與豬肺炎支原體HsP70的同源性最高,基因同源性為80%,氨基痠同源性為85%;蛋白質預測結果顯示,所推導的該蛋白質的等電點為5.12,C末耑含有大量α螺鏇結構,錶現為較彊的親水性,且位于蛋白質錶麵,推測有可能是抗原錶位.對結膜支原體Hsp70基因的生物信息學分析為其免疫原性等研究提供瞭理論支持.
이용생물신식학연건DNAstar、VectorNTO 11.0、DNAman화SWISS-MODEL등대결막지원체Hsp70진행료생물신식학분석,통과여기타물충적서렬진행동원비대,구건료분자진화수,분석표명해기인여저폐염지원체HsP70적동원성최고,기인동원성위80%,안기산동원성위85%;단백질예측결과현시,소추도적해단백질적등전점위5.12,C말단함유대량α라선결구,표현위교강적친수성,차위우단백질표면,추측유가능시항원표위.대결막지원체Hsp70기인적생물신식학분석위기면역원성등연구제공료이론지지.
