四川大学学报（自然科学版）
四川大學學報（自然科學版）
사천대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF SICHUAN UNIVERSITY（NATURAL SCIENCE EDITION）
2007年
6期
1339-1343
,共5页
王敬章%刘鑫%惠心娣%黄瑜%黄新河%杜林方
王敬章%劉鑫%惠心娣%黃瑜%黃新河%杜林方
왕경장%류흠%혜심제%황유%황신하%두림방
hPin1%原核表达%热稳定性%荧光光谱%圆二色谱
hPin1%原覈錶達%熱穩定性%熒光光譜%圓二色譜
hPin1%원핵표체%열은정성%형광광보%원이색보
利用E.coli BL21原核表达,纯化得到了His-hPin1融合蛋白,并研究了它的热稳定性.在中性条件下进行不同温度处理,SDS-PAGE分析表明,低于40℃处理不会影响HishPin1的溶解性,50～100℃处理会使其部分变性而沉淀.荧光发射光谱研究表明,未处理的His-hPin1具有339 nm的荧光发射峰;热处理使荧光发射峰的位置变化,低于40℃处理对Hs-hPin1的荧光强度影响较小,50～100℃热处理使His-hPin1的荧光强度明显降低.圆二色谱研究表明,热处理对His-hPin1的二级结构有影响,引起α-螺旋含量的明显减少,而无规卷曲增加.以上数据表明hPin1是一个相对热稳定的蛋白.
利用E.coli BL21原覈錶達,純化得到瞭His-hPin1融閤蛋白,併研究瞭它的熱穩定性.在中性條件下進行不同溫度處理,SDS-PAGE分析錶明,低于40℃處理不會影響HishPin1的溶解性,50～100℃處理會使其部分變性而沉澱.熒光髮射光譜研究錶明,未處理的His-hPin1具有339 nm的熒光髮射峰;熱處理使熒光髮射峰的位置變化,低于40℃處理對Hs-hPin1的熒光彊度影響較小,50～100℃熱處理使His-hPin1的熒光彊度明顯降低.圓二色譜研究錶明,熱處理對His-hPin1的二級結構有影響,引起α-螺鏇含量的明顯減少,而無規捲麯增加.以上數據錶明hPin1是一箇相對熱穩定的蛋白.
이용E.coli BL21원핵표체,순화득도료His-hPin1융합단백,병연구료타적열은정성.재중성조건하진행불동온도처리,SDS-PAGE분석표명,저우40℃처리불회영향HishPin1적용해성,50～100℃처리회사기부분변성이침정.형광발사광보연구표명,미처리적His-hPin1구유339 nm적형광발사봉;열처리사형광발사봉적위치변화,저우40℃처리대Hs-hPin1적형광강도영향교소,50～100℃열처리사His-hPin1적형광강도명현강저.원이색보연구표명,열처리대His-hPin1적이급결구유영향,인기α-라선함량적명현감소,이무규권곡증가.이상수거표명hPin1시일개상대열은정적단백.
