昆虫学报
昆蟲學報
곤충학보
ACTA ENTOMOLOGICA SINICA
2005年
6期
854-858
,共5页
家蚕%丝心蛋白%α-突触核蛋白%积聚%纤维化
傢蠶%絲心蛋白%α-突觸覈蛋白%積聚%纖維化
가잠%사심단백%α-돌촉핵단백%적취%섬유화
家蚕Bombyx mori丝丝心蛋白(silk fibroin)结晶域与人类帕金森综合症的致病蛋白α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)的积聚原理类似,都是由一段非常疏水的氨基酸组成的保守序列和一些无序卷曲,并在一定条件下发生整体的结构转换而发生纤维化所致.研究发现在这2种蛋白中存在的疏水片段是它们形成β折叠的关键.为了研究α-Syn蛋白的积聚核心在被别的积聚核心所替换后是否还可以正常纤维化,我们用PCR技术将家蚕丝丝心蛋白的核心片段替换α-Syn1-74(α-Syn74)的核心,组成一个重组蛋白α-Syn74SFX,纯化后温育6天,用ThT荧光和原子力显微镜检测该重组蛋白的结构,结果表明α-Syn74SFX未能发生纤维化.这说明具备能形成β片层的片段和无序卷曲这2个因素,并不能绝对使蛋白发生整体的结构转换.这对人工蚕丝的研究具有参考价值.
傢蠶Bombyx mori絲絲心蛋白(silk fibroin)結晶域與人類帕金森綜閤癥的緻病蛋白α-突觸覈蛋白(α-synuclein,α-Syn)的積聚原理類似,都是由一段非常疏水的氨基痠組成的保守序列和一些無序捲麯,併在一定條件下髮生整體的結構轉換而髮生纖維化所緻.研究髮現在這2種蛋白中存在的疏水片段是它們形成β摺疊的關鍵.為瞭研究α-Syn蛋白的積聚覈心在被彆的積聚覈心所替換後是否還可以正常纖維化,我們用PCR技術將傢蠶絲絲心蛋白的覈心片段替換α-Syn1-74(α-Syn74)的覈心,組成一箇重組蛋白α-Syn74SFX,純化後溫育6天,用ThT熒光和原子力顯微鏡檢測該重組蛋白的結構,結果錶明α-Syn74SFX未能髮生纖維化.這說明具備能形成β片層的片段和無序捲麯這2箇因素,併不能絕對使蛋白髮生整體的結構轉換.這對人工蠶絲的研究具有參攷價值.
가잠Bombyx mori사사심단백(silk fibroin)결정역여인류파금삼종합증적치병단백α-돌촉핵단백(α-synuclein,α-Syn)적적취원리유사,도시유일단비상소수적안기산조성적보수서렬화일사무서권곡,병재일정조건하발생정체적결구전환이발생섬유화소치.연구발현재저2충단백중존재적소수편단시타문형성β절첩적관건.위료연구α-Syn단백적적취핵심재피별적적취핵심소체환후시부환가이정상섬유화,아문용PCR기술장가잠사사심단백적핵심편단체환α-Syn1-74(α-Syn74)적핵심,조성일개중조단백α-Syn74SFX,순화후온육6천,용ThT형광화원자력현미경검측해중조단백적결구,결과표명α-Syn74SFX미능발생섬유화.저설명구비능형성β편층적편단화무서권곡저2개인소,병불능절대사단백발생정체적결구전환.저대인공잠사적연구구유삼고개치.
