化学学报
化學學報
화학학보
ACTA CHIMICA SINICA
2008年
13期
1572-1576
,共5页
万翠红%黎根%刘志强%刘淑莹
萬翠紅%黎根%劉誌彊%劉淑瑩
만취홍%려근%류지강%류숙형
β2-微球蛋白%抗原表位%免疫亲和%质谱
β2-微毬蛋白%抗原錶位%免疫親和%質譜
β2-미구단백%항원표위%면역친화%질보
采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,AminopeptidaseM和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分了,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分了氨基酸序列的61～67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.
採用免疫親和分離與質譜分析相結閤的方法,對β2-微毬蛋白抗原錶位進行瞭繫統研究.完整的抗原分子和已固定在載體(CNBr-activated Sepharose beads)上的單剋隆抗體髮生免疫親和反應後,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,AminopeptidaseM和carboxypeptidase Y四種不同的蛋白酶依次酶解抗原分瞭,併採用基質輔助激光解析電離飛行時間質譜(MALDI-TOF-MS)技術對與抗體連接受保護而未髮生水解的肽段進行瞭研究.結果錶明:β2-微毬蛋白抗原錶位位于整箇蛋白分瞭氨基痠序列的61～67位,即為SFYLLYY.通過閤成肽段的分析,證明瞭SFYLLYY即為抗原錶位,與親和質譜方法分析結果一緻.
채용면역친화분리여질보분석상결합적방법,대β2-미구단백항원표위진행료계통연구.완정적항원분자화이고정재재체(CNBr-activated Sepharose beads)상적단극륭항체발생면역친화반응후,용Endoproteinase Glu-C,Trypsin,AminopeptidaseM화carboxypeptidase Y사충불동적단백매의차매해항원분료,병채용기질보조격광해석전리비행시간질보(MALDI-TOF-MS)기술대여항체련접수보호이미발생수해적태단진행료연구.결과표명:β2-미구단백항원표위위우정개단백분료안기산서렬적61～67위,즉위SFYLLYY.통과합성태단적분석,증명료SFYLLYY즉위항원표위,여친화질보방법분석결과일치.
