生物工程学报
生物工程學報
생물공정학보
CHINESE JOURNAL OF BIOTECHNOLOGY
2008年
4期
622-626
,共5页
李海燕%靳艳%张卫%虞星炬%张锦友%吴佩春
李海燕%靳豔%張衛%虞星炬%張錦友%吳珮春
리해연%근염%장위%우성거%장금우%오패춘
龙须菜%溴过氧化物酶%分离纯化%性质
龍鬚菜%溴過氧化物酶%分離純化%性質
룡수채%추과양화물매%분리순화%성질
对中国北方海域江蓠属养殖龙须菜(Gracilaria lemaneiformis)进行了溴过氧化物酶分离纯化及性质的研究.粗提液中酶催化检测反应不稳定,活力单位较低或无;经DEAE cellulose 52离子交换层析,去除了结构多糖及藻胆蛋白,酶催化反应稳定,得到比活力为2.8的电泳纯溴过氧化物酶.对纯化溴过氧化物酶性质研究表明:该溴过氧化物酶为单体酶,分子量约66 kD,溴化单氯双甲酮时的最适pH值为6.0,在40℃以下和pH 3.0～9.0之间有很好的稳定性.钒酸盐可提高该溴过氧化物酶的催化活性,而Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+和EDTA等化合物对其有较显著的抑制作用.反应动力学实验表明,该酶对Br-、H2O2的Km分别为53.5 μol/L和38μmol/L.
對中國北方海域江蘺屬養殖龍鬚菜(Gracilaria lemaneiformis)進行瞭溴過氧化物酶分離純化及性質的研究.粗提液中酶催化檢測反應不穩定,活力單位較低或無;經DEAE cellulose 52離子交換層析,去除瞭結構多糖及藻膽蛋白,酶催化反應穩定,得到比活力為2.8的電泳純溴過氧化物酶.對純化溴過氧化物酶性質研究錶明:該溴過氧化物酶為單體酶,分子量約66 kD,溴化單氯雙甲酮時的最適pH值為6.0,在40℃以下和pH 3.0～9.0之間有很好的穩定性.釩痠鹽可提高該溴過氧化物酶的催化活性,而Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+和EDTA等化閤物對其有較顯著的抑製作用.反應動力學實驗錶明,該酶對Br-、H2O2的Km分彆為53.5 μol/L和38μmol/L.
대중국북방해역강리속양식룡수채(Gracilaria lemaneiformis)진행료추과양화물매분리순화급성질적연구.조제액중매최화검측반응불은정,활력단위교저혹무;경DEAE cellulose 52리자교환층석,거제료결구다당급조담단백,매최화반응은정,득도비활력위2.8적전영순추과양화물매.대순화추과양화물매성질연구표명:해추과양화물매위단체매,분자량약66 kD,추화단록쌍갑동시적최괄pH치위6.0,재40℃이하화pH 3.0～9.0지간유흔호적은정성.범산염가제고해추과양화물매적최화활성,이Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+화EDTA등화합물대기유교현저적억제작용.반응동역학실험표명,해매대Br-、H2O2적Km분별위53.5 μol/L화38μmol/L.
