华南理工大学学报（自然科学版）
華南理工大學學報（自然科學版）
화남리공대학학보（자연과학판）
JOURNAL OF SOUTH CHINA UNIVERSITY OF TECHNOLOGY(NATURAL SCIENCE EDITION)
2011年
9期
22-27,40
,共7页
赵谋明%源博恩%罗东辉%赵强忠
趙謀明%源博恩%囉東輝%趙彊忠
조모명%원박은%라동휘%조강충
大豆分离蛋白%酸性条件%亚基解离
大豆分離蛋白%痠性條件%亞基解離
대두분리단백%산성조건%아기해리
研究了不同pH值下大豆分离蛋白的Zeta电位、超速离心电泳、溶解性、荧光光谱及二级结构的变化及其规律,并进一步探讨了酸性条件下大豆分离蛋白亚基解离的机理.结果表明:酸性条件下大豆分离蛋白的亚基解离主要是由分子间静电斥力导致的,而且大豆球蛋白的解离程度远大于β-大豆伴球蛋白；溶液pH值在2.0 ～3.0之间时,Zeta电位达到最大值；大豆分离蛋白在pH值为2.0,3.0时发生解离,在pH值为3.0时解离程度达到最大,且与中性条件下的情况相比,其平均粒径提高了1.1倍,二级结构中无规则卷曲含量提高了15.7％,荧光光谱最大吸收波长增大了4.3nm,pH值的进一步降低会导致解离程度的下降；而在pH值为1.0,7.0时大豆分离蛋白未发生解离；未解离的大豆分离蛋白的溶解性随离心转速的提高大幅下降.
研究瞭不同pH值下大豆分離蛋白的Zeta電位、超速離心電泳、溶解性、熒光光譜及二級結構的變化及其規律,併進一步探討瞭痠性條件下大豆分離蛋白亞基解離的機理.結果錶明:痠性條件下大豆分離蛋白的亞基解離主要是由分子間靜電斥力導緻的,而且大豆毬蛋白的解離程度遠大于β-大豆伴毬蛋白；溶液pH值在2.0 ～3.0之間時,Zeta電位達到最大值；大豆分離蛋白在pH值為2.0,3.0時髮生解離,在pH值為3.0時解離程度達到最大,且與中性條件下的情況相比,其平均粒徑提高瞭1.1倍,二級結構中無規則捲麯含量提高瞭15.7％,熒光光譜最大吸收波長增大瞭4.3nm,pH值的進一步降低會導緻解離程度的下降；而在pH值為1.0,7.0時大豆分離蛋白未髮生解離；未解離的大豆分離蛋白的溶解性隨離心轉速的提高大幅下降.
연구료불동pH치하대두분리단백적Zeta전위、초속리심전영、용해성、형광광보급이급결구적변화급기규률,병진일보탐토료산성조건하대두분리단백아기해리적궤리.결과표명:산성조건하대두분리단백적아기해리주요시유분자간정전척력도치적,이차대두구단백적해리정도원대우β-대두반구단백；용액pH치재2.0 ～3.0지간시,Zeta전위체도최대치；대두분리단백재pH치위2.0,3.0시발생해리,재pH치위3.0시해리정도체도최대,차여중성조건하적정황상비,기평균립경제고료1.1배,이급결구중무규칙권곡함량제고료15.7％,형광광보최대흡수파장증대료4.3nm,pH치적진일보강저회도치해리정도적하강；이재pH치위1.0,7.0시대두분리단백미발생해리；미해리적대두분리단백적용해성수리심전속적제고대폭하강.
