CAJ | 학술논문

研究了在不同底物浓度、温度和pH下米曲霉蛋白酶水解酪蛋白产生酪氨酸的动力学特性.在反应时间为10 min时,最佳反应温度为50℃,最佳反应pH为9.实验表明米曲霉蛋白酶水解酪蛋白生成酪氨酸的反应符合米氏方程,根据实验数据回归得到温度为40℃时的速度方程为r=0.243Cs/0.0282+Cs,反应速度与氢离子浓度的关系为r=-IgCH++3.14013/0.19759+0.05484(1gCH++3.14013)+(1gCH++3.14013)2.该蛋白酶在50℃下的失活规律符合双指数模型,相对酶活力与时间的关系为a=0.82531e(-0.02169t)+0.17469e(-0.41914t).在4～50℃的范围内,蛋白酶水解反应的活化能Ea为30.67 kJ.还研究了不同化学组分对蛋白酶活力的影响,发现10 mmol/L的H3BO3和Mg2+对该蛋白酶有一定的激活作用,而EDTA、SDS、Zn2+、Mn2+和Sn2+对蛋白酶有明显的抑制作用,10 mmol/L的H2O2对该蛋白酶的抑制作用不明显.
연구료재불동저물농도、온도화pH하미곡매단백매수해락단백산생락안산적동역학특성.재반응시간위10 min시,최가반응온도위50℃,최가반응pH위9.실험표명미곡매단백매수해락단백생성락안산적반응부합미씨방정,근거실험수거회귀득도온도위40℃시적속도방정위r=0.243Cs/0.0282+Cs,반응속도여경리자농도적관계위r=-IgCH++3.14013/0.19759+0.05484(1gCH++3.14013)+(1gCH++3.14013)2.해단백매재50℃하적실활규률부합쌍지수모형,상대매활력여시간적관계위a=0.82531e(-0.02169t)+0.17469e(-0.41914t).재4～50℃적범위내,단백매수해반응적활화능Ea위30.67 kJ.환연구료불동화학조분대단백매활력적영향,발현10 mmol/L적H3BO3화Mg2+대해단백매유일정적격활작용,이EDTA、SDS、Zn2+、Mn2+화Sn2+대단백매유명현적억제작용,10 mmol/L적H2O2대해단백매적억제작용불명현.