河南科技大学学报(医学版)
河南科技大學學報(醫學版)
하남과기대학학보(의학판)
JOURNAL OF HENAN UNIVERSITY OF SCIENCE & TECHNOLOGY (MEDICAL SCIENCE)
2006年
3期
161-163
,共3页
王臣%温文彦%张春杰%李银聚
王臣%溫文彥%張春傑%李銀聚
왕신%온문언%장춘걸%리은취
整合素αvβ3蛋白%蛋白纯化%亲和层析法
整閤素αvβ3蛋白%蛋白純化%親和層析法
정합소αvβ3단백%단백순화%친화층석법
目的 从人胎盘组织中纯化整合素αvβ3蛋白,研究其免疫原性.方法 采用溴化氰活化的Sepharose-4B为基质,通过交联经蛋白G柱纯化的单克隆抗体,用亲和层析的技术纯化整合素αvβ3蛋白.SDS-PAGE鉴定纯化的蛋白.并用ELISA检测整合素αvβ3蛋白的免疫反应性.结果 利用单抗-Sepharose-4B亲和层析柱,从人胎盘组织中纯化得到了整合素αvβ3,经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳证实纯化蛋白的为α和β两个亚基所组成,分子量约为125 KD和110 KD,ELISA结果显示整合素αvβ3具有良好的抗原结合活性.从胎盘组织中纯化整合素αvβ3抗原的收获率约为700 μg/胎盘.结论 从人胎盘组织中成功获取整合素αvβ3抗原,为后续研究奠定了基础.
目的 從人胎盤組織中純化整閤素αvβ3蛋白,研究其免疫原性.方法 採用溴化氰活化的Sepharose-4B為基質,通過交聯經蛋白G柱純化的單剋隆抗體,用親和層析的技術純化整閤素αvβ3蛋白.SDS-PAGE鑒定純化的蛋白.併用ELISA檢測整閤素αvβ3蛋白的免疫反應性.結果 利用單抗-Sepharose-4B親和層析柱,從人胎盤組織中純化得到瞭整閤素αvβ3,經SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳證實純化蛋白的為α和β兩箇亞基所組成,分子量約為125 KD和110 KD,ELISA結果顯示整閤素αvβ3具有良好的抗原結閤活性.從胎盤組織中純化整閤素αvβ3抗原的收穫率約為700 μg/胎盤.結論 從人胎盤組織中成功穫取整閤素αvβ3抗原,為後續研究奠定瞭基礎.
목적 종인태반조직중순화정합소αvβ3단백,연구기면역원성.방법 채용추화청활화적Sepharose-4B위기질,통과교련경단백G주순화적단극륭항체,용친화층석적기술순화정합소αvβ3단백.SDS-PAGE감정순화적단백.병용ELISA검측정합소αvβ3단백적면역반응성.결과 이용단항-Sepharose-4B친화층석주,종인태반조직중순화득도료정합소αvβ3,경SDS-취병희선알응효전영증실순화단백적위α화β량개아기소조성,분자량약위125 KD화110 KD,ELISA결과현시정합소αvβ3구유량호적항원결합활성.종태반조직중순화정합소αvβ3항원적수획솔약위700 μg/태반.결론 종인태반조직중성공획취정합소αvβ3항원,위후속연구전정료기출.
