四川大学学报(自然科学版)
四川大學學報(自然科學版)
사천대학학보(자연과학판)
JOURNAL OF SICHUAN UNIVERSITY
2002年
1期
111-114
,共4页
背角无齿蚌%酸性磷酸酶%功能基团
揹角無齒蚌%痠性燐痠酶%功能基糰
배각무치방%산성린산매%공능기단
作者在对背角无齿蚌外套膜中分离提纯到的一种酸性磷酸酶( ACPase)的部分酶学性质进行研究的基础上,测定了该酶的亚基分子量为61,800D,等电点 (pI) 为6.12(25℃),并对其氨基酸组成进行了分析.对ACPase的二级结构的圆二色谱 (CD)分析显示,酶分子中α-螺旋占31.8 %,β-折叠占42.6%,β-转角17.9%.对ACPase进行了化学修饰研究,初步认为组氨酸、丝氨酸、色氨酸和半胱氨酸有可能是该酶的功能基团,二硫键也对维持酶的活性中心构象极为重要.
作者在對揹角無齒蚌外套膜中分離提純到的一種痠性燐痠酶( ACPase)的部分酶學性質進行研究的基礎上,測定瞭該酶的亞基分子量為61,800D,等電點 (pI) 為6.12(25℃),併對其氨基痠組成進行瞭分析.對ACPase的二級結構的圓二色譜 (CD)分析顯示,酶分子中α-螺鏇佔31.8 %,β-摺疊佔42.6%,β-轉角17.9%.對ACPase進行瞭化學脩飾研究,初步認為組氨痠、絲氨痠、色氨痠和半胱氨痠有可能是該酶的功能基糰,二硫鍵也對維持酶的活性中心構象極為重要.
작자재대배각무치방외투막중분리제순도적일충산성린산매( ACPase)적부분매학성질진행연구적기출상,측정료해매적아기분자량위61,800D,등전점 (pI) 위6.12(25℃),병대기안기산조성진행료분석.대ACPase적이급결구적원이색보 (CD)분석현시,매분자중α-라선점31.8 %,β-절첩점42.6%,β-전각17.9%.대ACPase진행료화학수식연구,초보인위조안산、사안산、색안산화반광안산유가능시해매적공능기단,이류건야대유지매적활성중심구상겁위중요.
