南京师大学报（自然科学版）
南京師大學報（自然科學版）
남경사대학보（자연과학판）
JOURNAL OF NANJING NORMAL UNIVERSITY (NATURAL SCIENCE EDITION)
2006年
2期
48-51
,共4页
溶菌酶%激光拉曼光谱%分子构象
溶菌酶%激光拉曼光譜%分子構象
용균매%격광랍만광보%분자구상
分析了pH 5.0到pH 1.0的溶菌酶溶液的激光拉曼谱,酰胺Ⅰ振动谱带分别出现在1660、1656、1657、1660和1655 cm-1,酰胺Ⅲ振动谱带分别出现在1255、1257、1263、1261、1260 cm-1和1301、1302、1302、1302、1301 cm-1,并计算了它们相对强度的变化.由此定性可知,该蛋白质分子的肽链主要由α-螺旋和无规则卷曲组成.在酸化的过程中,溶菌酶的构象基本一直保持稳定,但当pH＜2.0时,该溶菌酶开始变性.在pH=5.0时酪氨酸为"暴露式",当pH=4.0-2.0时为"埋藏式",而到了pH=1.0时酪氨酸的双峰已基本消失了.色氨酸的1361 cm-1的强度随酸性的增强而减弱,由"埋藏式"逐渐转化为"暴露式".硫-硫桥键的振动谱带按pH5.0到pH1.0的顺序分别在508、508、507、507和509cm-1,且强度基本不变,表明在酸环境中,硫-硫键部位的几何构型都是扭曲-扭曲-扭曲,pH值的改变对几何构型无影响.
分析瞭pH 5.0到pH 1.0的溶菌酶溶液的激光拉曼譜,酰胺Ⅰ振動譜帶分彆齣現在1660、1656、1657、1660和1655 cm-1,酰胺Ⅲ振動譜帶分彆齣現在1255、1257、1263、1261、1260 cm-1和1301、1302、1302、1302、1301 cm-1,併計算瞭它們相對彊度的變化.由此定性可知,該蛋白質分子的肽鏈主要由α-螺鏇和無規則捲麯組成.在痠化的過程中,溶菌酶的構象基本一直保持穩定,但噹pH＜2.0時,該溶菌酶開始變性.在pH=5.0時酪氨痠為"暴露式",噹pH=4.0-2.0時為"埋藏式",而到瞭pH=1.0時酪氨痠的雙峰已基本消失瞭.色氨痠的1361 cm-1的彊度隨痠性的增彊而減弱,由"埋藏式"逐漸轉化為"暴露式".硫-硫橋鍵的振動譜帶按pH5.0到pH1.0的順序分彆在508、508、507、507和509cm-1,且彊度基本不變,錶明在痠環境中,硫-硫鍵部位的幾何構型都是扭麯-扭麯-扭麯,pH值的改變對幾何構型無影響.
분석료pH 5.0도pH 1.0적용균매용액적격광랍만보,선알Ⅰ진동보대분별출현재1660、1656、1657、1660화1655 cm-1,선알Ⅲ진동보대분별출현재1255、1257、1263、1261、1260 cm-1화1301、1302、1302、1302、1301 cm-1,병계산료타문상대강도적변화.유차정성가지,해단백질분자적태련주요유α-라선화무규칙권곡조성.재산화적과정중,용균매적구상기본일직보지은정,단당pH＜2.0시,해용균매개시변성.재pH=5.0시락안산위"폭로식",당pH=4.0-2.0시위"매장식",이도료pH=1.0시락안산적쌍봉이기본소실료.색안산적1361 cm-1적강도수산성적증강이감약,유"매장식"축점전화위"폭로식".류-류교건적진동보대안pH5.0도pH1.0적순서분별재508、508、507、507화509cm-1,차강도기본불변,표명재산배경중,류-류건부위적궤하구형도시뉴곡-뉴곡-뉴곡,pH치적개변대궤하구형무영향.
