物理化学学报
物理化學學報
물이화학학보
ACTA PHYSICO-CHIMICA SINICA
2012年
2期
479-488
,共10页
曹剑%曹赞霞%赵立岭%王吉华
曹劍%曹讚霞%趙立嶺%王吉華
조검%조찬하%조립령%왕길화
动力学模拟%Cu2+-α-突触核蛋白%二级结构%自由能%纤维化聚集
動力學模擬%Cu2+-α-突觸覈蛋白%二級結構%自由能%纖維化聚集
동역학모의%Cu2+-α-돌촉핵단백%이급결구%자유능%섬유화취집
利用分子动力学模拟研究铜离子(Cu2+)对α-突触核蛋白1-17号氨基酸肽段(α-synuclein (1-17))构象变化的影响,采用GROMOS 43A1力场对Cu2+-α-synuclein (1-17)复合体和α-synuclein (1-17)肽段单体分别进行了6组独立的分子动力学模拟,每组模拟时间为500 ns,总模拟时间为3 μs.研究结果表明:Cu2+与α-synuclein (1-17)肽段结合使其更易向β折叠片结构折叠,促进了其二级结构的形成,增强了构象的稳定性;Cu2+增大了α-synuclein肽段疏水残基的溶剂可及表面积,增强了其疏水残基的暴露程度.自由能分析指出,Cu2+-α-synuclein (1-17)复合体的自由能比α-synuclein (1-17)肽段低,构象稳定,采样空间紧密,其自由能极小构象为β折叠片结构.构象聚类分析进一步表明,Cu2+使得α-synuclein (1-17)肽段构象趋于稳定.总之,Cu2+诱导固有无序蛋白α-synuclein (1-17)肽段由无序向有序转变,降低了构象的自由能,同时Cu2+增强了α-synuclein (1-17)肽段的疏水性,使得α-synuclein肽段因疏水作用更倾向于形成β折叠片结构,加速其疏水性聚集.
利用分子動力學模擬研究銅離子(Cu2+)對α-突觸覈蛋白1-17號氨基痠肽段(α-synuclein (1-17))構象變化的影響,採用GROMOS 43A1力場對Cu2+-α-synuclein (1-17)複閤體和α-synuclein (1-17)肽段單體分彆進行瞭6組獨立的分子動力學模擬,每組模擬時間為500 ns,總模擬時間為3 μs.研究結果錶明:Cu2+與α-synuclein (1-17)肽段結閤使其更易嚮β摺疊片結構摺疊,促進瞭其二級結構的形成,增彊瞭構象的穩定性;Cu2+增大瞭α-synuclein肽段疏水殘基的溶劑可及錶麵積,增彊瞭其疏水殘基的暴露程度.自由能分析指齣,Cu2+-α-synuclein (1-17)複閤體的自由能比α-synuclein (1-17)肽段低,構象穩定,採樣空間緊密,其自由能極小構象為β摺疊片結構.構象聚類分析進一步錶明,Cu2+使得α-synuclein (1-17)肽段構象趨于穩定.總之,Cu2+誘導固有無序蛋白α-synuclein (1-17)肽段由無序嚮有序轉變,降低瞭構象的自由能,同時Cu2+增彊瞭α-synuclein (1-17)肽段的疏水性,使得α-synuclein肽段因疏水作用更傾嚮于形成β摺疊片結構,加速其疏水性聚集.
이용분자동역학모의연구동리자(Cu2+)대α-돌촉핵단백1-17호안기산태단(α-synuclein (1-17))구상변화적영향,채용GROMOS 43A1력장대Cu2+-α-synuclein (1-17)복합체화α-synuclein (1-17)태단단체분별진행료6조독립적분자동역학모의,매조모의시간위500 ns,총모의시간위3 μs.연구결과표명:Cu2+여α-synuclein (1-17)태단결합사기경역향β절첩편결구절첩,촉진료기이급결구적형성,증강료구상적은정성;Cu2+증대료α-synuclein태단소수잔기적용제가급표면적,증강료기소수잔기적폭로정도.자유능분석지출,Cu2+-α-synuclein (1-17)복합체적자유능비α-synuclein (1-17)태단저,구상은정,채양공간긴밀,기자유능겁소구상위β절첩편결구.구상취류분석진일보표명,Cu2+사득α-synuclein (1-17)태단구상추우은정.총지,Cu2+유도고유무서단백α-synuclein (1-17)태단유무서향유서전변,강저료구상적자유능,동시Cu2+증강료α-synuclein (1-17)태단적소수성,사득α-synuclein태단인소수작용경경향우형성β절첩편결구,가속기소수성취집.
