海峡药学
海峽藥學
해협약학
STRAIT PHARMACEUTICAL JOURNAL
2004年
3期
42-45
,共4页
蛇毒%蛋白C%激活组份
蛇毒%蛋白C%激活組份
사독%단백C%격활조빈
目的研究蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C的激活机制.方法以BaCl2吸附血浆和纯化蛋白C为作用底物,采用发色底物法测定蛇毒组份F6.3.2对蛋白C的特异性激活作用,同时采用SDS-PAGE测定该组份对蛋白C的激活机制.结果F6.3.2没有直接作用发色底物使之生色的能力,它对BaCl2吸附血浆不表现生色反应能力(与时照组相比P＞0.05),而对纯化蛋白C则表现出很强的生色反应能力(与对照组Ⅰ、对照组Ⅱ相比P＜0.01).SDS-PAGE结果表明,F6.3.2与纯化蛋白C作用后的混合物,由两条链组成,一条链分子量为19KDa,与纯化蛋白C的轻链相同,另一条链分子量为59.5KDa,为纯化蛋白C重链与F6.3.2的分子量之和,表明F6.3.2已结合到纯化蛋白C的重链上.结论蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C有特异性激活作用,它激活蛋白C的可能机制是通过结合于蛋白C的重链,形成F6.3.2-蛋白C复合物,引起蛋白C变构,从而将蛋白C激活为活化蛋白C.
目的研究蛇毒蛋白C激活組份F6.3.2對蛋白C的激活機製.方法以BaCl2吸附血漿和純化蛋白C為作用底物,採用髮色底物法測定蛇毒組份F6.3.2對蛋白C的特異性激活作用,同時採用SDS-PAGE測定該組份對蛋白C的激活機製.結果F6.3.2沒有直接作用髮色底物使之生色的能力,它對BaCl2吸附血漿不錶現生色反應能力(與時照組相比P＞0.05),而對純化蛋白C則錶現齣很彊的生色反應能力(與對照組Ⅰ、對照組Ⅱ相比P＜0.01).SDS-PAGE結果錶明,F6.3.2與純化蛋白C作用後的混閤物,由兩條鏈組成,一條鏈分子量為19KDa,與純化蛋白C的輕鏈相同,另一條鏈分子量為59.5KDa,為純化蛋白C重鏈與F6.3.2的分子量之和,錶明F6.3.2已結閤到純化蛋白C的重鏈上.結論蛇毒蛋白C激活組份F6.3.2對蛋白C有特異性激活作用,它激活蛋白C的可能機製是通過結閤于蛋白C的重鏈,形成F6.3.2-蛋白C複閤物,引起蛋白C變構,從而將蛋白C激活為活化蛋白C.
목적연구사독단백C격활조빈F6.3.2대단백C적격활궤제.방법이BaCl2흡부혈장화순화단백C위작용저물,채용발색저물법측정사독조빈F6.3.2대단백C적특이성격활작용,동시채용SDS-PAGE측정해조빈대단백C적격활궤제.결과F6.3.2몰유직접작용발색저물사지생색적능력,타대BaCl2흡부혈장불표현생색반응능력(여시조조상비P＞0.05),이대순화단백C칙표현출흔강적생색반응능력(여대조조Ⅰ、대조조Ⅱ상비P＜0.01).SDS-PAGE결과표명,F6.3.2여순화단백C작용후적혼합물,유량조련조성,일조련분자량위19KDa,여순화단백C적경련상동,령일조련분자량위59.5KDa,위순화단백C중련여F6.3.2적분자량지화,표명F6.3.2이결합도순화단백C적중련상.결론사독단백C격활조빈F6.3.2대단백C유특이성격활작용,타격활단백C적가능궤제시통과결합우단백C적중련,형성F6.3.2-단백C복합물,인기단백C변구,종이장단백C격활위활화단백C.
