第一军医大学学报
第一軍醫大學學報
제일군의대학학보
JOURNAL OF FIRST MILITARY MEDICAL UNIVERSITY
2000年
1期
1-6
,共6页
龚剑平%徐嘉%Magda lena Bezanilla%Rika van Huizen%Rechel Derin%利民
龔劍平%徐嘉%Magda lena Bezanilla%Rika van Huizen%Rechel Derin%利民
공검평%서가%Magda lena Bezanilla%Rika van Huizen%Rechel Derin%이민
蛋白修饰酶%蛋白激酶%钾离子通道%磷酸化
蛋白脩飾酶%蛋白激酶%鉀離子通道%燐痠化
단백수식매%단백격매%갑리자통도%린산화
蛋白修饰酶的定向修饰反应是蛋白合成后进行特异、有效修饰的一个关键步骤.ZIP1和ZIP2是两个互为剪切异构体的蛋白,它们既与钾离子通道的Kvb 2亚基结合,又与蛋白激酶c(pkcζ )结合.由于它们的联结作用,使三者形成一个复合物.而ZIP1和ZIP2可不同程度激活pkcζ对钾离子通道的磷酸化,且二者可以相互结合,形成异型多聚体,这就使它们对pkcζ的刺激复杂多变.另外,ZIP1和ZIP2共存于同一种细胞中,并且经神经生长因子刺激后,升高的程度各不相同.这些实验结果提示了pkcζ定向磷酸化的特异性和调控性的分子机理.
蛋白脩飾酶的定嚮脩飾反應是蛋白閤成後進行特異、有效脩飾的一箇關鍵步驟.ZIP1和ZIP2是兩箇互為剪切異構體的蛋白,它們既與鉀離子通道的Kvb 2亞基結閤,又與蛋白激酶c(pkcζ )結閤.由于它們的聯結作用,使三者形成一箇複閤物.而ZIP1和ZIP2可不同程度激活pkcζ對鉀離子通道的燐痠化,且二者可以相互結閤,形成異型多聚體,這就使它們對pkcζ的刺激複雜多變.另外,ZIP1和ZIP2共存于同一種細胞中,併且經神經生長因子刺激後,升高的程度各不相同.這些實驗結果提示瞭pkcζ定嚮燐痠化的特異性和調控性的分子機理.
단백수식매적정향수식반응시단백합성후진행특이、유효수식적일개관건보취.ZIP1화ZIP2시량개호위전절이구체적단백,타문기여갑리자통도적Kvb 2아기결합,우여단백격매c(pkcζ )결합.유우타문적련결작용,사삼자형성일개복합물.이ZIP1화ZIP2가불동정도격활pkcζ대갑리자통도적린산화,차이자가이상호결합,형성이형다취체,저취사타문대pkcζ적자격복잡다변.령외,ZIP1화ZIP2공존우동일충세포중,병차경신경생장인자자격후,승고적정도각불상동.저사실험결과제시료pkcζ정향린산화적특이성화조공성적분자궤리.
