复旦学报（自然科学版）
複旦學報（自然科學版）
복단학보（자연과학판）
JOURNAL OF FUDAN UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE)
2006年
3期
293-297
,共5页
郭伟伟%倪晓华%李继喜%郑眉%顾星%季朝能
郭偉偉%倪曉華%李繼喜%鄭眉%顧星%季朝能
곽위위%예효화%리계희%정미%고성%계조능
双特异性磷酸酶%对硝基苯磷酸%金黄色葡萄球菌%磷酸酶活性
雙特異性燐痠酶%對硝基苯燐痠%金黃色葡萄毬菌%燐痠酶活性
쌍특이성린산매%대초기분린산%금황색포도구균%린산매활성
双特异性磷酸酶是酪氨酸磷酸酶家族中的一员,它参与生物体内信号转导、生长调控、新陈代谢等许多基本的生理活动.金黄色葡萄球菌的低分子质量双特异性磷酸酶sLMWDSP(low molecular weight dual-specificity phosphatase, Staphylococcus aureus)基因从金黄色葡萄球菌cDNA库中克隆,并在大肠杆菌中表达.高纯度的sLMWDSP用亲和层析的方法纯化得到.酶学性质研究表明:sLMWDSP催化对硝基苯磷酸(p-nitrophenyl phosphate,pNPP)水解反应的最适pH值为6.7,最适温度为35 ℃,且该酶的活性不依赖于金属离子.磷酸酶通用抑制剂岗田酸(Okadaic acid)、EDTA对sLMWDSP几乎没有抑制作用,但钒酸钠能明显地抑制该酶的活性.sLMWDSP对pSer/Thr以及pTyr的寡肽均有去磷酸化作用,这说明sLMWDSP是一个新的双特异性磷酸酶.
雙特異性燐痠酶是酪氨痠燐痠酶傢族中的一員,它參與生物體內信號轉導、生長調控、新陳代謝等許多基本的生理活動.金黃色葡萄毬菌的低分子質量雙特異性燐痠酶sLMWDSP(low molecular weight dual-specificity phosphatase, Staphylococcus aureus)基因從金黃色葡萄毬菌cDNA庫中剋隆,併在大腸桿菌中錶達.高純度的sLMWDSP用親和層析的方法純化得到.酶學性質研究錶明:sLMWDSP催化對硝基苯燐痠(p-nitrophenyl phosphate,pNPP)水解反應的最適pH值為6.7,最適溫度為35 ℃,且該酶的活性不依賴于金屬離子.燐痠酶通用抑製劑崗田痠(Okadaic acid)、EDTA對sLMWDSP幾乎沒有抑製作用,但釩痠鈉能明顯地抑製該酶的活性.sLMWDSP對pSer/Thr以及pTyr的寡肽均有去燐痠化作用,這說明sLMWDSP是一箇新的雙特異性燐痠酶.
쌍특이성린산매시락안산린산매가족중적일원,타삼여생물체내신호전도、생장조공、신진대사등허다기본적생리활동.금황색포도구균적저분자질량쌍특이성린산매sLMWDSP(low molecular weight dual-specificity phosphatase, Staphylococcus aureus)기인종금황색포도구균cDNA고중극륭,병재대장간균중표체.고순도적sLMWDSP용친화층석적방법순화득도.매학성질연구표명:sLMWDSP최화대초기분린산(p-nitrophenyl phosphate,pNPP)수해반응적최괄pH치위6.7,최괄온도위35 ℃,차해매적활성불의뢰우금속리자.린산매통용억제제강전산(Okadaic acid)、EDTA대sLMWDSP궤호몰유억제작용,단범산납능명현지억제해매적활성.sLMWDSP대pSer/Thr이급pTyr적과태균유거린산화작용,저설명sLMWDSP시일개신적쌍특이성린산매.
