内蒙古师范大学学报（自然科学汉文版）
內矇古師範大學學報（自然科學漢文版）
내몽고사범대학학보（자연과학한문판）
JOURNAL OF INNER MONGOLIA NORMAL UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION)
2008年
3期
412-416
,共5页
硫酸盐还原菌%唯铁氢化酶%分离纯化%酶学性质
硫痠鹽還原菌%唯鐵氫化酶%分離純化%酶學性質
류산염환원균%유철경화매%분리순화%매학성질
硫酸盐还原菌氢化酶上清液经硫酸铵沉淀、透析、DEAE 52阴离子交换层析和Sephadex G-150凝胶过滤层析纯化出氢化酶,纯化倍数为34.7,酶回收率为34.1%.对纯化酶性质进行研究,结果表明:该酶是由分子量为46KD和34KD的两个亚基构成的总分子量为80KD的αβ异二聚体;酶催化最适温度和pH值范围分别为45℃和6.5～8.5,在34~55℃和pH=6～9.2范围内具有较稳定的催化放氢活力;光谱扫描分析和激活剂及抑制剂测定表明该酶属含铁硫中心的唯铁氢化酶.
硫痠鹽還原菌氫化酶上清液經硫痠銨沉澱、透析、DEAE 52陰離子交換層析和Sephadex G-150凝膠過濾層析純化齣氫化酶,純化倍數為34.7,酶迴收率為34.1%.對純化酶性質進行研究,結果錶明:該酶是由分子量為46KD和34KD的兩箇亞基構成的總分子量為80KD的αβ異二聚體;酶催化最適溫度和pH值範圍分彆為45℃和6.5～8.5,在34~55℃和pH=6～9.2範圍內具有較穩定的催化放氫活力;光譜掃描分析和激活劑及抑製劑測定錶明該酶屬含鐵硫中心的唯鐵氫化酶.
류산염환원균경화매상청액경류산안침정、투석、DEAE 52음리자교환층석화Sephadex G-150응효과려층석순화출경화매,순화배수위34.7,매회수솔위34.1%.대순화매성질진행연구,결과표명:해매시유분자량위46KD화34KD적량개아기구성적총분자량위80KD적αβ이이취체;매최화최괄온도화pH치범위분별위45℃화6.5～8.5,재34~55℃화pH=6～9.2범위내구유교은정적최화방경활력;광보소묘분석화격활제급억제제측정표명해매속함철류중심적유철경화매.
